Caractérisation de mutants et transformants d'alpha -L-arabinofuranosidase chez Arabidopsis thaliana

par Ricardo Aaron Chavez Montes

Thèse de doctorat en Biosciences végétales

Sous la direction de Deborah Goffner.

Soutenue en 2008

à Toulouse 3 .

  • Titre traduit

    Arabidopsis thaliana alpha -L arabinofuranosidase mutants and transformants charaterization


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Parmi les différentes activités enzymatiques qui participent à la modification des parois végétales se trouve un groupe de glycosylhydrolases particulier, les alpha-L-arabinofuranosidases (arabinofuranosidase). L'activité alpha-L-arabinofuranosidase est définie comme l'hydrolyse des alpha-L-arabinofuranoses terminaux nonréducteurs. Pourtant, malgré la simplicité de cette définition, le(s) substrat(s) in planta des arabinofuranosidases et, par conséquent, leur rôle dans la physiologie végétale, demeuraient à ce jour inconnus. Durant ce travail de thèse nous avons caractérisé deux gènes d'Arabidopsis, At3g10740 (ARAF1) et At5g26120 (ARAF2), annotés "alpha-L-arabinofuranosidase" dans les bases de données, et appartenant à la famille 51 de glycosylhydrolases. ARAF1 et ARAF2 sont exprimés dans des types cellulaires bien définis, en particulier dans les tissus vasculaires tels que le phloème, le cambium et le parenchyme du métaxylème. L'analyse des parois de mutants knockout et de transformants du gène ARAF1 montre que ce sont les arabinanes pectiques, et non les arabinanes présents dans les arabinogalactaneprotéines et les arabinoxylanes, qui sont un substrat probable de l'enzyme ARAF1. Finalement, l'observation des phénotypes des plantes mutantes et transformantes pour les gènes ARAF1 et ARAF2 nous amènent à penser que, au delà de la modification des parois, les arabinofuranosidases pourraient jouer un rôle dans la régulation du métabolisme du carbone, la synthèse des UDPsucres et, plus généralement, la réponse des plantes à leur environnement.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (167 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 141-167

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2008TOU30086
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