Comportement interfacial et propriétés moussantes de protéines de blanc d’œuf

par Cécile Le Floch-Fouéré

Thèse de doctorat en Physique

Sous la direction de Sylvie Beaufils et de Stéphane Pézennec.

Soutenue en 2008

à Rennes 1 .


  • Résumé

    Les protéines de blanc d’œuf sont utilisées dans de nombreuses formulations alimentaires en raison de leurs excellentes propriétés fonctionnelles, notamment moussantes. Des mesures mécaniques et optiques permettent d’étudier les mécanismes de formation des mousses en se basant sur les propriétés interfaciales de ces protéines de blanc d’œuf. Les études ont été réalisées à l’interface air/eau grâce à des techniques appropriées optiques et spectroscopiques ainsi que des mesures de propriétés moussantes. Les différents mélanges d’ovalbumine et de lysozyme à la concentration totale de 10 g·l-1 montrent qu’il existe une synergie entre ces deux protéines au cours de leur adsorption à l’interface. Suite à ces travaux, l’étude spécifique du ratio équimolaire par adsorption séquentielle a permis de suggérer l’existence d’une organisation stratifiée des deux protéines en mélange avec de l’ovalbumine pour la couche la plus proche de l’interface et du lysozyme venant s’adsorber sous ce film d’ovalbumine formant ainsi des multicouches.

  • Titre traduit

    Interfacial behaviour and foaming properties of egg albumen proteins


  • Résumé

    Egg albumen proteins are used in numerous food formulations owing to their excellent functional properties, notably foaming properties. Mechanical and optic measurements allow to study the foams formation’s mechanisms by being based on the interfacial properties of these egg white proteins. The studies have been performed at the air/water interface thanks to suitable techniques and measures of foaming properties. Different mixtures of ovalbumin and lysozyme at a total protein concentration of 10 g·l-1 show that there is a synergy in the interfacial adsorption between the two proteins. Further to these experiments, the specific study of equimolar ratio by sequential adsorption allowed to suggest the existence of a stratified organization of both proteins in mixtures with ovalbumin for the closest layer to interface and lysozyme which is located just under this ovalbumin’s film forming multilayers.

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La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (215 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. en fin de chapitres

Où se trouve cette thèse\u00a0?

  • Bibliothèque : Université de Rennes 1. Service commun de la documentation. BU Beaulieu.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TA RENNES 2008/72
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