Identification du rôle de l'activité ATPase de MalT, modèle d'étude des ATPases STAND, protéines impliquées dans la transduction du signal

par Emélie Marquenet

Thèse de doctorat en Microbiologie et virologie

Sous la direction de Evelyne Richet.

Soutenue en 2008

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Identification of the role of the ATPase activity of MalT, prototype of the Signal transductionATPase with numerous domains (STAND


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  • Résumé

    Récemment, la famille des ATPases STAND (pour "signal transduction ATPases with numerous domains") impliquées dans différents processus physiologiques, a été identifiée (Leipe et al. , 2004). Caractérisées par un domaine conservé NTPase, ces protéines fonctionnent comme des plateformes multimériques de signalisation. MalT, l'activateur transcriptionnel du régulon maltose d'E. Coli, est un membre représentatif de cette famille. Au cours de ce doctorat, j'ai utilisé MalT comme modèle pour comprendre le rôle de l'hydrolyse de l'ATP, encore inconnu, dans la signalisation STAND. MalT est régulée par deux effecteurs positifs, l'ATP et le maltotriose (l'inducteur du système), et trois effecteurs protéiques négatifs. Par la construction et la caractérisation in vivo et in vitro d'un variant de MalT capable de fixer l'ATP, mais incapable de l'hydrolyser, j'ai montré que l'hydrolyse de l'ATP n'est pas essentielle à l'activité de la protéine, mais joue un rôle crucial dans sa régulation. L'hydrolyse du nucléotide induit la conversion entre une forme active de la protéine capable de multimériser, MalT-ATP, et une forme inactive liée à l'ADP, cible des effecteurs négatifs. La conversion entre la forme inactive et la forme active dépend d'un échange entre ADP et ATP qui est favorisé par le maltotriose. En accord avec les données obtenues récemment sur d'autres protéines STAND, un nouveau modèle de la régulation de l'activité de MalT a été proposé. Depuis, j'ai étayé ce modèle par l'étude d'autres variants de MalT.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (262 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 208 réf.

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  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2008) 218
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