La chaperone Hsp40 Jjj1p et son rôle dans la biogenèse des ribosomes chez les Eucaryotes

par Emilie Demoinet

Thèse de doctorat en Biologie. Santé

Sous la direction de Georges Lutfalla et de Micheline Fromont-Racine.

Soutenue en 2008

à Montpellier 2 .


  • Résumé

    Chez les Eucaryotes, deux réseaux de chaperones ont été décrits comme dédiés à la synthèse protéique et à la protection du protéome contre le stress. A coté de ces chaperonnes généralistes, d'autres sont spécifiquement impliquées dans des transitions structurales de protéines sur de larges complexes macromoléculaires. Au cours de cette thèse, nous avons identifié et caractérisé le rôle spécifique d'une chaperone Hsp40 dans la biogenèse des ribosomes. Jjj1p se lie tardivement à la particule pré-60S et permet la dissociation du récepteur d'export Arx1p. En absence de Jjj1p, le facteur pré-ribosomique Arx1p s'accumule anormalement sur les particules pré-60S cytoplasmiques, ce qui semble toxique pour la cellule. Nous avons montré que la fonction de Jjj1p dans la biogenèse des ribosomes est conservée dans l'évolution chez l'Homme et le poisson. Enfin, un crible de létalité synthétique nous a permis de mettre en évidence un lien entre Jjjp1 et la machinerie de dégradation

  • Titre traduit

    Involvment of the Jjj1p Hsp40 chaperone in ribosome biogenesis in Eucaryotes


  • Résumé

    Through their action in protein folding, degradation, translocation across the membrane, and disassembly of complexes, molecular chaperones are very important for different cellular processes. Hsp70 and their Hsp40 partners are crucial in these processes. In eukaryotes, two chaperone networks have been described: a stress inducible network that protects the cellular proteome from stress and a stress-repressed chaperone network that is dedicated to protein biogenesis. Generally Hsp40/70 used to prevent polypeptide misfolding. But up to now, no chaperone has been shown to act specifically in ribosome biogenesis. We have shown that Jjj1p is required for the dissociation of the shuttling export receptor Arx1p from the late cytoplasmic pre-60S particles, relies on its chaperone activity. In jjj1D, Arx1p is abnormally accumulated in the cytoplasm on the pre-60S particle, which is toxic for the cell. The function of an Hsp40 chaperone in such a specific process is conserved throughout the evolution

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  • Détails : 1 vol. (184 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 159-178. Annexes

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