Étude de deux protéines associées à l’actine : gelsoline et calponine : mise en évidence du complexe gelsoline/calponine et de son implication dans la dynamique des filaments d’actine

par Imène Ferjani

Thèse de doctorat en Biochimie et biologie cellulaire

Sous la direction de Mohamed Manai et de Yves Benyamin.

Soutenue en 2008

à l'Université de Tunis El-Manar en cotutelle avec Montpellier 2 .


  • Résumé

    La calponine et la gelsoline interagissent aussi bien avec l'actine G que F. Ces deux protéines sont présentes au niveau des mêmes structures cellulaires à savoir les lamellipodes et tout le long de quelques fibres de stress. Des expériences d'immunofluorescence et d'immunoprécipitation suggèrent une colocalisation ainsi que des interactions potentielles directes ou indirectes entre la calponine et la gelsoline. La formation du complexe gelsoline calponine a été alors démontrée in vitro. Afin d'évaluer la signification physiologique et la base moléculaire d'une telle interaction, nous avons étudié : a) la structure du complexe, b) l'effet du complexe sur le processus de polymérisation de l'actine. Des expériences de fluorescence ont démontré clairement que la gelsoline et l'actine interagissent avec des séquences communes de la calponine. Ces séquences sont différentes dans le cas de la gelsoline. Une des propriété fondamentale de la gelsoline est d'augmenter la vitesse de polymérisation de l'actine en favorisant la formation de nuclei. La présence de la calponine inhibe partiellement cette activité. Ainsi, nous pouvons supposer que l'interaction de la calponine pourrait intervenir dans la régulation de la formation des filaments d'actine. En effet, en utilisant des techniques de microcopie confocale et électronique nous avons pu démontrer que la calponine favorise la formation de filaments d'actine de longueur supérieur à celle observée uniquement e présence de la gelsoline. Le mécanisme le plus probable qui pourrait expliquer cette propriété intéressante serait un processus de réassociation permettant la régulation de la longueur des filaments d'actine

  • Titre traduit

    Study of two actin binding proteins : gelsoline and calponine : escription of the gelsoline/calponine complex and its implication in the dynamics of actin filament


  • Résumé

    Calponin and gelsolin both interact with G- and F-actin. These actin binding proteins are present in the same structures within cells, namely lamellipodia, and along some stress fibers to different extends. Immunofluorescence and co-immuniprecipitation experiments suggest a co localization and potential direct or indirect interactions between gelsolin and calponin. Direct gelsolin calponin complex formation was then demonstrated in vitro. To assess a physiological significance and the molecular basis of such an interaction, we studied: a) the structure of such a complex, b) the effect of the complex upon actin polymerization process. Fluorescence experiments clearly demonstrated that the interaction of calponin needs the participation of the severing and the regulatory domains of gelsolin, independently of the specific gelsolin actin binding regions. In contrast, actin binding sites of calponin are included in the interface with gelsolin. One of the well-known properties of gelsolin is to induce nucleation, greatly enhancing the rate of actin polymerization. More interestingly, the presence of calponin partially inhibited this gelsolin activity. Therefore, we suggest that interaction of calponin with gelsolin plays an additional regulatory role in the formation of actin filaments. In fact, electron and confocal microscopy demonstrates that the presence of calponin induces the formation of long actin filaments compared to those obtained with gelsolin alone. The most probable mechanism explaining this interesting property would be a reassociation process, allowing regulation of the actin filament length

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (271 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 221-258. Annexes

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS 2008.MON-21
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.