Etude structurale d'un complexe de trois protéines de la division du pneumocoque, DivIB, DivIC et FtsL

par Soizic Masson

Thèse de doctorat en Physique

Sous la direction de André Zapun.

Soutenue en 2008

à l'Université Joseph Fourier (Grenoble) .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    FtsL, DivIC et DivIB sont trois protéines membranaires impliquées dans la division bactérienne. Leur fonction n'est pas totalement comprise, mais semble mutuellement dépendante, notamment à travers la formation de complexes. Pour contribuer à la connaissance structurale des protéines de la division bactérienne et apporter des indices sur la fonction des trois protéines citées, une étude structurale a été menée sur un système modèle de protéines recombinantes solubles de S. Pneumoniae: FtsL, DivIC et DivIB. La partie extracellulaire de DivIB, un complexe contraint des parties extracellulaires de FtsL et DivIC, et l'interaction entre ce complexe et la partie extracellulaire de DivIB ont été étudiés par plusieurs techniques biophysiques (RMN, SAXS, SANS, BIA par SPR). La partie extracellulaire de DivIB est composée de trois domaines dont le domaine central est structuralement proche de son orthologue chez E. Coli, et interagit avec un complexe des parties extracellulaires de DivIC et FtsL, via ce domaine central. Un épitope d'interaction sur ce domaine a été identifié. Les domaines C-terminaux de FtsL et divIC sont essentiels à l'interaction avec la partie extracellulaire de DivIB. Un modèle à basse résolution du complexe de ces trois protéines présente en effet le domaine central de la partie extracellulaire de DivIB à l'extrémité du complexe des parties extracellulaires de DivIC et FtsL. Différents modèles d'association dans la cellule, des protéines DivIB, DivIC et FtsL ont été évalués avec ces nouvelles données structurales.


  • Résumé

    FtsL, DivIB and DivIC are three membrane proteins involved in bacterial division. Their function remains uncertain, but is mutually dependant through the formation of complexes. To contribute to the structural knowledge of bacterial division proteins, and to bring insights on the function of the three cited proteins, we carried out a structural study on a model system of recombinant soluble proteins from S. Pneumoniae: FtsL, DivIC and DivIB. We have studied by several biophysical techniques (NMR, SANS, SAXS, BIA by SPR) the extracellular part of DivIB, a constrained complex of the extracellular parts of FtsL and DivIC, and the interaction between this complex and the extracellular part of DivIB. The extracellular part of DivIB is composed of three domains. The central domain of DivIB is structurally closed to its orthologue in E. Coli. DivIB interacts with a complex of the extracellular parts of FtsL and DivIC, via this central domain. We have identified an epitope of interaction on this domain. The C-terminus domain of FtsL and DivIC are essentials for the interaction with the extracellular part of DivIB. Indeed, a low-resolution model of the three proteins complex shows that the central domain of the extracellular part of DivIB is located at the tip of the complex of the extracellular parts of FtsL and DivIC. We have evaluated different models of the association of FtsL, DivIC and DivIB in the cell with these new structural data.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (192 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. 140 réf.

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  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
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  • Cote : TS08/GRE1/0228/D
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