Modifications physiologique et protéomique associées à la remobilisation de l'azote foliaire au cours de la sénescence séquentielle chez le colza (Brassica napus L. )

par Marie Desclos

Thèse de doctorat en Biologie animale et végétale

Sous la direction de Jean-Christophe Avice.

Soutenue en 2008

à Caen .


  • Résumé

    Plante de grande culture, le colza (Brassica napus L. ) présente une faible efficience d’utilisation de l’azote (EUA) due à une mauvaise remobilisation de l’azote (N) au cours de la sénescence foliaire. Afin de caractériser les mécanismes clés susceptibles d’améliorer l’EUA, les objectifs visaient à identifier les processus physiologiques, protéomiques et moléculaires impliqués dans la remobilisation du N au cours de la sénescence foliaire et de déterminer l’impact de bas intrants azotés sur ces processus. Les jeunes feuilles de colza privées en nitrate présentent un ralentissement de la sénescence concomitant à l’accumulation d’un inhibiteur de protéases correspondant à BnD22 (Brassica napus Drought 22 kDa), une protéine capable de se lier aux chlorophylles. La double fonction de BnD22 interviendrait dans la protection des tissus juvéniles en maintenant l’intégrité des protéines et la capacité photosynthétique en réponse aux stress abiotiques. L’analyse des événements physiologiques et protéomiques associés à la remobilisation du N et à la sénescence foliaire a montré l’implication de protéines du métabolisme énergétique, de réponse aux stress et de protéolyse. Une protéase chloroplastidiale FtsH, une protéase à aspartate, une sous-unité du protéaosome et une protéase à cystéine SAG12 sont successivement induites au cours de la sénescence. La privation en N accélère l’entrée en sénescence mais n’affecte pas la séquence des événements. Le faible niveau de N résiduel observé dans les feuilles chutées de colzas privés en N s’explique par la conjonction d’une sénescence précoce, d’une protéolyse rapide, et d’une augmentation de la durée et de l’intensité du recyclage du N.

  • Titre traduit

    Physiological and proteomic modifications associated with nitrogen leaf remobilization during sequential senescence in oilseed rape (Brassica napus L. )


  • Résumé

    Senescence, the faster proteolysis, and the increase of duration as well as intensity of N recycling. Brassica napus L. (oilseed rape) is an important crop plant with low nitrogen use efficiency (NUE) due to a weak remobilization of nitrogen (N) during leaf senescence. In order to characterize the key processes able to improve the NUE, the objectives were to identify the physiological, proteomics and molecular events implied in N remobilization during leaf senescence, and to determine whether low mineral N availability impact on these events. Young leaves of nitrate-deprived plants presented a delay of senescence concomitant with the accumulation of a trypsin inhibitor corresponding to BnD22 (Brassica napus Drought 22 kDa), a protein capable of binding chlorophylls. The dual function of BnD22 could be involved in the protection of younger tissues by maintaining protein integrity and photosynthesis capacity in response to abiotic stresses. The analysis of proteomics and physiological events associated with N remobilization and leaf senescence revealed the involvement of proteins acting in energy metabolism, plant stress response and proteolysis. A chloroplastidial protease FtsH, an aspartic protease, a proteaosome subunit and a cysteine protease SAG12 were successively induced during leaf senescence. The N starvation led to accelerate the onset of leaf senescence but did not affect the sequence of events. The weak level of residual N observed in fallen leaves of oilseed rape deprived in N was explained by the premature

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (214 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 182-214

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Caen Normandie. Bibliothèque universitaire Sciences - STAPS.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TCAS-2008-78
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.