Identification et caractérisation de quatre lysolipide acyltransférases de S. Cerevisiae : études in silico, in vitro et in vivo

par Marina Le Guédard

Thèse de doctorat en Sciences, technologie, santé. Biochimie

Sous la direction de Eric Testet.

Soutenue en 2008

à Bordeaux 2 .


  • Résumé

    Les lysolipide acytransférases, capables de convertir des lysolipides en lipides, apparaissent comme des enzymes clefs impliquées dans les phénomènes de régulation de l'homéostasie membranaire puisqu'elles sont susceptibles de contrôler à la fois la quantité (import) et la qualité ("remodelage") des lipides membranaires. Malgré leur importance, ces enzymes avaient été peu étudiées tant chez la levure que chez les végétaux. L'objectif de cette thèse a consisté à étudier la diversité des gènes de lysolipide acytransférases d'un organisme modèle (S. Cerevisiae) et à caractériser les enzymes correspondantes (activités, localisation subcellulaire. . . ). Une étude "bioinformatique" a permis d'identifier quatre protéines de S. Cerevisiae pouvant correspondre à des lysolipide acytransférases. Il s'agit des protéines Ydr018cp, Ybr042cp, Ypr139cp et Yor298wp. Les résultats obtenus lors de cette étude ont mis en évidence que trois de ces protéines possèdent des activités lysophosphatidique acyltransférases in vitro dont deux, Ydr018cp et Yor298wp, catalyseraient plutôt l'incorporation d'acides gras à 16 atomes de carbone, tandis que la troisième, Ypr139cp, présenterait une activité incorporant plutôt les acides gras à 18 atomes de carbone. Quant à Ybr042cp, les résultats ont montré que cette enzyme présente une activité sn2-acyl-lysophosphatidylinositol acyltransférase permettant l'incorporation d'acide stéarique en position sn1 du P1 néo-synthétisé. La présence de cette protéine explique à elle seule le fait que le P1 de levure contienne beaucoup plus d'acide stéarique que les autres phospholipides.

  • Titre traduit

    Identification and characterization of four Saccharomyces cerevisiae lysolipid acyltransferases : in silico, in vitro et on vivo


  • Résumé

    Lysolipid acyltransferases, which are able to convert lysolipids into lipids, appear as key enzymes implicated in membrane homeostasis regulation since they are likely to control, at the same time, quantity (transport) and quality ("remodeling") of membrane lipids. In spite of their importance, these enzymes had not been much studied in yeast or in plants. The objective of this thesis was to study the diversity of lysolipid acyltransferase genes in the model organism S. Cerevisiae and to characterize their corresponding enzymes (activities, sub-cellular localization). A bioinformatic study allowed to identify four S. Cerevisiae proteins Ydr018cp, Ybr042cp, ypr139cp and Yor298w, as putative lysolipid acyltransferases. Results obtained during this study showed that three of these proteins have indeed lysophosphatidic acyltransferase activities in vitro. Ydr018cp and Yor298wp, catalyze the incorporation of fatty acids containing C16 and Ypr139cp shows incorporation of C18 faty acids. As for Ybr042cp, results showed that this enzyme has a sn2-acyl-lysophosphatidylinositol acyltransferase activity which allows the incorporation of stearic acid in sn1 position of neo-synthetized P1. The presence of this protein explains why yeasts P1 contains much more stearic acid that other phospholipids.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (234 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 199-222. Annexes

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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : CMTB 2008-1567
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