Complexes dinucléaires de cuivre : biomimétisme et réactivité vis-à-vis de l'oxygène

par Eugénie Peyroux

Thèse de doctorat en Chimie

Sous la direction de Marius Réglier.

Soutenue en 2008

à Aix-Marseille 3 .

Les rapporteurs étaient Clotilde Policar.

  • Titre traduit

    Dinuclear copper complexes : biomimetism and reactivity towards oxygen


  • Résumé

    La tyrosinase, enzyme à cuivre de type 3 a des activités catéchol oxydase et phénol oxydase. Les mécanismes catalytiques impliquent un intermédiaire de bicuivre-[mu]-[êta]²-[êta]²-peroxo. Des complexes biomimétiques dinucléaires de cuivre avec des ligands hexadentes aminés et un espaceur diphényle furent synthétisés et caractérisés. Les structures RX des complexes de cuivres (II) ont été résolues. Puis, la réactivité des complexes avec l’oxygène fut étudiée par oxygénation de complexes de cuivre (I) et par peroxide shunt des complexes de cuivre (II). La spectroscopie UV-Vis révèle la formation rapide d’adduit complexe-oxygène pouvant être de types [mu]-[êta]²-[êta]²-peroxo ou 2-hydroxy-2-hydroperoxypropane. Des études en spectroscopie Raman seront réalisées pour préciser la nature exacte de l’adduit complexe-oxygène. De plus, l’étude biomimétique de l’inhibition de la tyrosinase par l’hydroxypyridine-N-oxyde permit de proposer un mécanisme d’inhibition de l’enzyme par chélation des cuivres du site actif.


  • Résumé

    Tyrosinase, a type 3 copper-containing enzyme, shows catechol oxidase and phenol oxidase activities with reduction of dioxygen into water. The catalytic species is thought to involve a dicopper-[mu]-[êta]²-[êta]²-peroxo intermediate. Biomimetic dinuclear copper complexes with hexadentate amino-ligands with a flexible diphenyl spacer was designed, synthesized and characterized. The crystallographic structures of the copper (II) complexes were solved. The reactivity of theses compounds with oxygen was studied by oxygenation of copper (I) complexes or by peroxide shunt on copper (II) complexes. For these complexes the UV-Vis spectroscopy experiments pointed out the rapid formation of complex-oxygen adducts that can be: [mu]-[êta]²-[êta]²-peroxo or 2-hydroxy-2-hydroperoxypropane. Eventually, an inhibition study of tyrosinase was realized with the hydroxypyridin-N-oxide. We propose a mechanism for tyrosinase inhibition which takes into account the inhibitor binding to active site copper atoms.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (206 p.)
  • Annexes : Notes bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Saint-Jérôme). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 200068900
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