Organisation structurale et fonctionnelle du système photosynthétique d'une bactérie pourpre : Phaeospirillum molischianum

par Camille Mascle-Allemand

Thèse de doctorat en Bioinformatique. Biologie structurale et génomique

Sous la direction de James N. Sturgis.


  • Résumé

    Le système photosynthétique des bactéries pourpres est constitué de 4 complexes protéiques : des collecteurs de lumière (LH), des entresréactionnels (CR), des cytochromes bc1 et des ATPsynthases, ainsi que de 2 types de navettes : des quinones membranaires et des cytochromes c2 périplasmiques. Nous avons cherché à caractériser l'organisation structurale et fonctionnelle de ce système dans le cas de Ph. Molischianum. Nous avons montré par fractionnation biochimique, que seulement une partie des ATPsynthases étaient associées aux régions de membranes qui contiennent le reste de l'appareil photosynthétique. Les ATPsynthases sont reliées grâce à la continuité des membranes lamellaires de Ph. Molischianum, ce que nous avons prouvé par microscopie électronique au terbium. Lors de mesures de cinétiques par spectrophotométrie de type Joliot, nous avons trouvé que c'est le temps de diffusion des quinones (260 ms) du CR au cytochrome bc1 qui s'avère limitant dans le transfert des électrons. Par ailleurs, nous avons montré qu'un complexe LH2 peut être constitué d'hétérodimères de polypeptides  hétérogènes à l'aide d'études de spectrométrie de masse et de chromatographie. Cette hétérogénéité permet une meilleure efficacité de transfert d'excitation des LH2 aux LH1 lors des phases d'adaptation à une diminution de l'intensité lumineuse. Nous avons également étudié l'interaction LH2/lipides. Nous montrons qu'il existe un modèle de système photosynthétique qui diffère de celui des supercomplexes, et que l'hétérogénéité des LH2 est importante dans le processus d'adaptation aux variations de lumière.

  • Titre traduit

    Structural and fonctional organization of phtosynthetic system to the purple bacterium : Phaeospirillum molischianum


  • Résumé

    The photosynthetic system of purple bacteria consists of 4 protein complexes: the light harvesting (LH), the reaction center (RC), the cytochrome bc1 and the ATP synthase. Additionaly, there are 2 types of shuttles: quinones and membrane cytochromes periplasmic c2. We sought to characterize the structural and functional organization of this system in the case of Ph. Molischianum. We have shown by biochemical fractionation, that only a portion of ATP synthase is associated with regions of membranes that contain the rest of the photosynthetic apparatus. The ATPsynthase is linked through the continuity of lamellar membranes, which has been proved by electron microscopy with terbium. Kinetic measurements by spectrophotometric type Joliot show that the time for quinones (260 ms) from RC to cytochrome bc1 is the limiting factor in the transfer of electrons. We have also shown that complex LH2 consist of a heterodimer  polypeptides which can be heterogeneous, using mass spectrometry and chromatography. This diversity allows a more effective transfer of excitation of LH2 to LH1 in phases of adaptation to a reduction of luminous intensity. Finally, we have also studied the interaction LH2/lipides. We have shown that there is a model of a photosynthetic system which differs from that of supercomplexes and that the heterogeneity of LH2 is important in the process of adapting.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (103 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p.95-103

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 48101
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