Le Complexe membranaire Tol d'Escherichia coli : un modèle pour l'étude de l'organisation fonctionnelle d'un moteur moléculaire bactérien

par Emilie Goemaere

Thèse de doctorat en Microbiologie moléculaire

Sous la direction de Roland Lloubès.

Soutenue en 2008

à Aix Marseille 2 .


  • Résumé

    Le système protéique Tol-Pal est conservé chez les bactéries à Gram négatif. Chaque mutant tol ou pal provoque une déstabilisation de la membrane externe (ME). Les protéines TolA-Q-R forment un complexe de membrane interne (MI) ; Pal ancrée dans la ME interagit avec le peptidoglycane et la protéine périplasmique TolB. L’interaction entre TolA et Pal dépend de TolQ-R et de la force proton-motrice (fpm). Les protéines TolA-Q-R relient ainsi MI, ME et le peptidoglycane. Le but de ce projet est de comprendre l’organisation des segments transmembranaires (sTM) de TolQ-R et le mécanisme énergétique. Les interactions entre sTM ont été analysées ainsi que les résidus impliqués dans le passage d’ions. Nous avons montré que le domaine C-terminal de TolR est dynamique en réponse à la fpm. Nous avons entrepris une mutagénèse systématique de chacun des résidus des sTM. Les résultats obtenus ont permis de dresser un modèle dynamique de l’organisation des sTM du complexe TolQ-R.

  • Titre traduit

    ˜TheœTol transmembrane complex of Escherichia coli : a model for the functional organisation of a bacterial molecular motor


  • Résumé

    The Tol-Pal system is well conserved in Gram negative bacteria. Each of the tol- pal mutant exhibits outer membrane (OM) defects. The TolQ-R-A proteins form an inner membrane (IM) complex; Pal anchored in the OM interacts with the peptidoglycan and the periplasmic protein TolB. The TolA-Pal interaction depends on TolQ-R and on the proton motive force (pmf). The TolQ-R-A proteins may form a molecular motor using the pmf to link IM, OM and the peptidoglycan. The aim of this work is to understand the organisation of the IM TolQ-R proteins and the utilisation of pmf. Using mutagenesis approaches, we defined helix organization and key residues of the putative ion channel. We demonstrated movements of the C-terminus of TolR dependent on the pmf. To define complex organisation and conformational changes of the transmembrane segments (TMs), we performed a cysteine scanning mutagenesis. Our results suggest a dynamic model of the TolQ-R TMs organisation.

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Informations

  • Détails : 1vol. (241 p. )
  • Annexes : Bibliogr. en fin de chapitres

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 48009
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