Nouvelles soufre transférases de la bactérie hyperthermophile Aquifex aeolicus : de l'identification à l'intégration dans le métabolisme

par Marie-Cécile Giuliani

Thèse de doctorat en Bioénergétique et ingénierie des protéines. Microbiologie moléculaire et biotechnologies

Sous la direction de Marie-Thérèse Giudici-Orticoni.


  • Résumé

    Aquifex aeolicus est une des bactéries les plus hyperthermophiles connues à ce jour. Cet organisme ancien, isolé de sources hydrothermales sur l’île de Vulcano, est retrouvé au niveau des branches les plus profondes de l’arbre phylogénique. Le métabolisme du soufre est une voie ancienne, complexe, ne répondant pas à un modèle général. L’étude de ce métabolisme chez Aquifex aeolicus pourrait permettre la compréhension de cette voie très ancienne et l’identification de ses acteurs. Les soufre transférases (ST) ou rhodanèses sont des enzymes ubiquitaires capables de transférer le soufre d’un donneur vers un accepteur. Ces protéines sont classiquement constituées de deux domaines identiques, l’un catalytique et l’autre inactif. Plus récemment, certaines ST constituées du seul domaine catalytique, dite à un domaine, ont été caractérisées. Malgré de nombreuses études, le rôle de ces enzymes est encore mal défini, par manque d’identification de leurs substrats in vivo. Certaines données indiquent qu’elles pourraient être impliquées dans le métabolisme du soufre, comme cela a été montré chez les bactéries Wolinella succinogenes et Acidithiobacillus ferooxidans. Nous avons identifié et caractérisé deux nouvelles ST chez Aquifex aeolicus, les protéines Aq 477 et Aq 1599, que l’analyse du génome n’avait pas révélée. Ce sont des ST à un domaine, l’une cytoplasmique (Aq 477) et l’autre périplasmique (Aq 1599). Nos études montrent que ces protéines sont capables de s’adapter à la température élevée grâce notamment à des processus d’oligomérisation. Ce sont les deux seules ST tétramériques connues à ce jour. Toutefois, les stratégies d’adaptation mises en place ne sont pas identiques pour ces deux protéines homologues, ce qui souligne la coexistence de différents mécanismes de résistance au sein d’un même organisme. Par ailleurs les études enzymatiques montrent qu’elles disposent d’une gamme très large de substrats. Ceci pourrait s’expliquer par une obligation d’intervention dans différentes voies pour palier au manque de redondance des ST chez Aquifex aeolicus. La protéine Aq 477 est retrouvée au niveau d’édifices supra moléculaires membranaires, en interaction directe avec la soufre réductase terminale responsable de la respiration du soufre chez Aquifex aeolicus. Le rôle de cette protéine est d’assurer la disponibilité du substrat, stocké au niveau de granules cytoplasmiques, à la réductase responsable de la respiration du soufre, assurant ainsi la dynamique du système. La protéine Aq 1599 pourrait être impliquée dans une voie de signalisation assurant la régulation entre adhésion et motilité, en tant que senseur primaire du soufre au niveau périplasmique, ce qui constituerait un rôle tout à fait nouveau pour une telle enzyme

  • Titre traduit

    New sulfurtransferases from the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus : from identification to integration in metabolism


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Informations

  • Détails : 1 vol. ([16]-179 p.)
  • Annexes : Bibliographie p. 166-179

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. St Charles). Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de sciences lettres et sciences humaines.
  • Disponible pour le PEB
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