Recherche de partenaires protéiques de la protéine DMI3/CCaMK chez Medicago truncatula : analyse comparée du phosphoprotéome de plante sauvage et mutante ; Isolement de la protéine nucléaire IPD3 (Interacting Protein of DMI3) par une approche de double-hybride chez la levure

par Elsa Messinese

Thèse de doctorat en Biosciences végétales

Sous la direction de Raoul Ranjeva et de Jean-Jacques Bono.

Soutenue en 2007

à Toulouse 3 .


  • Résumé

    L’établissement de la symbiose Rhizobium-Légumineuse repose sur une reconnaissance spécifique par la plante hôte de signaux microbiens : les facteurs Nod. Chez Medicago truncatula, la voie de signalisation Nod fait intervenir DMI3, une protéine kinase dépendante du calcium et de la calmoduline (CCaMK), impliquée dans le décodage des oscillations calciques générées dans le noyau en réponse aux facteurs Nod. Le travail de thèse a visé à identifier les substrats ou les régulateurs de la CCaMK afin de mieux comprendre son mode d’action. L’étude comparée du phosphoprotéome racinaire de la lignée sauvage et du mutant dmi3 d’une part, et une approche double hybride d’autre part, ont été réalisées. Une protéine nucléaire, de fonction inconnue, interagissant avec l’enzyme a été identifiée.

  • Titre traduit

    Searching for partners of the DMI3/CCaMK protein in Medicago truncatula : differential analysis of the phosphoproteome from wild-type and mutant plants; Identification, using the yeast-two hybrid system, of a nuclear protein named IPD3a


  • Résumé

    During the establishment of the rhizobia-legume symbiosis, the host specificity is mediated by bacterial signals named “Nod factors”. Several genes are involved in the Nod factor signal pathway in the model legume Medicago truncatula. Among them, DMI3 is a calcium/calmodulin dependent kinase and is hypothesized to decode the calcium spikes generated into the nucleus in response to Nod factors. The aim of my work was to identify substrates or regulators of DMI3. A root phosphoproteome analysis between wild-type and a mutant strain has been carried out to isolate substrates of DMI3/CCaMK. A yeast-two hybrid approach was aimed at identifying protein partners of DMI3. Then, a novel nuclear protein of unknown function, interacting with DMI3, has been identified.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (80 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 72-80

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