Caractérisation des interactions entre la protéine de mouvement (MP) du Tobacco mosaic virus et le cytosquelette microtubulaire et étude du mécanisme de transport de la MP aux plasmodesmes

par Emmanuel Boutant

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et moléculaire

Sous la direction de Manfred Heinlein et de Christophe Ritzenthaler.

Soutenue en 2007

à Strasbourg 1 .


  • Résumé

    Le virus de la mosaïque du tabac possède un génome d’ARN codant pour quatre protéines dont la MP. Lors de la virose, la MP:GFP s’accumule au niveau des plasmodesmes (pd), du réticulum endoplasmique et des microtubules (MT). L’essentiel des résultats décrits dans ce mémoire concernent la caractérisation de l’association de la MP avec les MT notamment le mécanisme d’association de la MP, l’influence sur la dynamique des MT, l’incidence sur la division cellulaire, l’oligomérisation de la MP, la caractérisation d’interactions in vivo et in vitro de la MP avec des facteurs cellulaires comme la protéine End Binding 1, les protéines du complexe de nucléation ou encore la MAP65. 5. Nous nous sommes également intéressés à l’implication de la voie de sécrétion dans le mécanisme d’adressage de la MP aux pd. Il apparaît que l’adressage de la MP aux pd est indépendant du système de sécrétion qui serait plutôt impliqué dans la formation des corps d’inclusion servant à la réplication virale.

  • Titre traduit

    Characterisation of interactions between the movement protein (MP) of Tobacco mosaic virus and cellulars factors and analysis of the targeting of the MP to plasmodesmata


  • Résumé

    The RNA genome of Tobacco mosaic virus encodes four proteins of which one is the movement protein (MP). MP accumulates with plasmodesmata (pd), with the endoplasmic reticulum (ER) and microtubules (MT). In this manuscript we therefore focused on the following aspects: 1. Characterisation of the association of MP with MTs. We demonstrate that MP is recruited to MTs by a lateral anchoring mechanism in a multimeric state. We show that MT-associated MP protects MTs in vivo against destabilizing agents but, binding of MP to mitotic MTs does not affect mitosis. Our analysis of the in vitro and in vivo interactions between MP and the MT-EndBinding protein1 show that MP alters EB1 localisation and dynamics. We also demonstrate that MP interacts with proteins from the MTs nucleation complex. 2. Analysis of MP transport to pd. We investigated whether Pd-targeting of MP involves the secretory pathway and demonstrate, that the targeting of MP to pd is independent of a functional secretory pathway.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (129 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 117-129

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  • Bibliothèque :
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : Th.Strbg.Sc.2007;5596
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