Etude biochimique et structurale de deux pyrimidine-c5 méthyltransférases des arn de transfert

par Hélène Walbott

Thèse de doctorat en Sciences biologiques

Sous la direction de Béatrice Golinelli-Pimpaneau.


  • Résumé

    Dans la cellule, l’ARNt est une molécule-clé de la traduction génétique. Pour être fonctionnel, il doit subir différentes étapes de maturation post-transcriptionnelle, au cours desquelles certains de ses nucléotides sont modifiés chimiquement grâce à des enzymes dites de modification. Mon sujet de thèse a porté sur l’étude biochimique et structurale de deux pyrimidine-C5 méthyltransférases (MTases) des ARNt. Une première partie de mon travail a consisté en la caractérisation biochimique de la cytosine-C5 MTase de S. Cerevisiae, Trm4. L’analyse de son mécanisme catalytique et de son organisation modulaire a ainsi été réalisée. Une seconde partie de mon travail a contribué à l’identification de la m5U54 MTase d’ARNt de P. Abyssi, PabTrmU54, et a conduit à la résolution de sa structure tridimensionnelle en complexe avec la S-adénosyl-L-homocystéine, par cristallographie aux rayons X. L’ensemble de ces résultats a permis d’améliorer nos connaissances sur le mode de reconnaissance spécifique du substrat ARN par les enzymes de modification

  • Titre traduit

    Biochemical and structural study of two trna c5-pyrimidine methyltransferases


  • Résumé

    In the cell, tRNA is a key molecule of genetic translation. To become functional, it undergoes different steps of post-transcriptional maturation. During this process, some of its nucleosides are chemically modified by modification enzymes. My thesis project focused on the biochemical and structural study of two tRNA C5-pyrimidine methyltransferases (MTases). The first part of my work consisted in the biochemical characterization of the S. Cerevisiae C5-cytosine MTase, Trm4. The analysis of its catalytic mechanism and of its modular organization was then realized. The second part of my work contributed to the identification of the P. Abyssi tRNA m5U54 MTase, PabTrmU54, and led to the resolution of its crystal structure in complex with S-adenosyl-L-homocysteine, by X-ray crystallography. Finally, all these results participated in the improvement of our knowledge about the specific mode of RNA recognition by modification enzymes

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Informations

  • Détails : 1 vol. (134 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 108 - 134

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 0g ORSAY(2007)159
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