Etude du métabolisme du nickel chez Hélicobacter pylori

par Kristine Schauer

Thèse de doctorat en Microbiologie et virologie

Sous la direction de Agnès Labigne et de Hilde De Reuse.

Soutenue en 2007

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Study of the nickel metabolism of Helicobacter pylori


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Le nickel est un métal de transition qui est essentiel à la survie de la bactérie pathogène Helicobacter pylori au sein de sa niche unique, l'estomac humain. En effet, le nickel est le cofacteur de deux protéines indispensables à la virulence de ce pathogène, l'uréase et l'hydrogénase. Cependant la concentration intracellulaire de ce métal doit être strictement contrôlée car s'il est en excès, il provoque des effets toxiques pour la cellule. Etant donné la basse concentration en nickel dans l'homme, H. Pylori a besoin d'un système de transport à haute affinité pour importer suffisamment d'ions nickel. Nous avons montré que le passage les ions nickel à travers la membrane externe de H. Pylori dépend également du système TonB/ExbB/ExbD et du récepteur FrpB4. Des mutants portant des délétions des gènes tonB/exbB/exbD ou du gène frpB4 sont affectés dans la capacité à transporter du nickel lors d'une incubation à pH acide. La protéine NikR est un régulateur transcriptionnel qui répond à la concentration intracellulaire en nickel et régule un grand nombre de gènes chez H. Pylori. La structure cristallographique de NikR métallée en nickel ou non a été déterminée. Cette étude nous a permis d'identifier des acides aminés qui sont impliqués dans l'incorporation du nickel à un site de haute affinité et de proposer un mécanisme de fixation du nickel asymétrique dans NikR. Finalement, nous avons caractérisé plusieurs protéines de H. Pylori impliquées dans la détoxification du nickel et dans son incorporation au sein des deux métallo-enzymes à nickel. En conclusion, ce travail nous a permis de mieux comprendre la contribution du nickel dans la physiologie et la virulence de H, pylori.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (127 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 255 réf.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2007) 146
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