Evaluation de la structure des modèles de protéines par dynamique moléculaire

par Jean-François Taly

Thèse de doctorat en Analyse de génomes et modélisation moléculaire

Sous la direction de Jean-François Gibrat.

Soutenue en 2007

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Assessment of protein three-dimensional model structures by molecular dynamics


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Dans ce projet nous avons analysé différentes caractéristiques structurales le long de trajectoires de dynamique moléculaire (DM) dans le but de discriminer des modèles similaires de modèles dissimilaires. Ces modèles sont basés sur des alignements séquence-structure fournis par notre méthode de reconnaissance de repliements, FRO5T. Les modèles similaires ont été construits à partir d'alignements de séquences avec des structures similaires à leur structure native et les modèles dissimilaires à partir d'alignements de séquences avec des structures sans relations avec leur structure native. Nous avons construit un jeu de modèles couvrant l'ensemble de la gamme pouvant être générée : d'un modèle parfait, Le. , la structure native, à un mauvais modèle, i. E. , un alignement de la séquence cible sur une structure appartenant à une autre classe structurale, en passant par plusieurs modèles intermédiaires basés sur des alignements de FROST. Nous avons soumis ces modèles à des simulations de DM de 11 ns à 3 températures. Nous avons analysé les moyennes du «Root-Mean-Square déviation» (RMSd) par rapport à la conformation initiale, les fluctuations du RMSd, le nombre de familles conformationnelles, l'évolution des structures secondaires, et les scores d'un nouveau potentiel statistique fondé sur les surfaces atomiques d'interaction. Aucun de ces critères est capable, seul, de discriminer les modèles similaires des modèles dissimilaires. Cependant cette discrimination est possible si nous les combinons. La capacité à discriminer les modèles similaires des modèles dissimilaires nous permet d'augmenter la spécificité et la sensibilité de FRQST dans les cas ambiguës.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (147 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 95 réf.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2007) 138
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