Mécanismes de dégradation des ARN messagers chez le bactériophage T4

par Sylvain Jean Durand

Thèse de doctorat en Génétique

Sous la direction de Marc Uzan.

Soutenue en 2007

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Mechanisms of mRNA degrasation in bacteriophage T4


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    La dégradation des ARNm joue un rôle essentiel dans la régulation de l'expression génétique des organismes. Elle est le résultat de l'action combinée d'endo- et d'exoribonucléases. Chez les procaryotes, une partie de la dégradation des transcrits s'effectue selon une voie 5-3' où les endonucléases ont un rôle déterminant en absence d'exonucléases de cette polarité. Pour mieux comprendre les mécanismes de dégradation des ARNm dépendant de coupures endonucléolytiques, nous nous sommes intéressés à l'endoribonucléase RegB du bactériophage T4, dont l'action facilite la dégradation des ARNm synthétisés en phase précoces de développement du virus. Cette enzyme ressemble à la toxine bactérienne YoeB en structure et en spécificité de reconnaissance. Nous avons montré que RegB reconnaît seulement le trinucléotide GGA, qu'elle clive très inefficacement. La stimulation de cette coupure par la protéine ribosomique S1 dépend de la séquence des 8 nucléotides immédiatement en aval du motif GGA. La seconde partie de nos travaux montre que l'endoribonucléase RegB engendre un mécanisme de dégradation de F ARNm par coupures endonucléolytiques. Ces clivages sont essentiellement dûs à la RNase E et la RNase G d'E. Coli. L'action de ces 2 RNases dépend de l'action de la polynucléotide kinase (PNK), codée par le phage, qui permet de phosphoryler les extrémités 5'-OH générée par RegB. Nous avons ainsi montré, in vivo, la nécessité pour un transcrit d'être mono-phosphorylé en 5' afin d'être attaqué par certaines endonucléases et finalement dégradé.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (169 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 254 réf.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2007) 017
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