Implication des cystéines dans l'internalisation et la toxicité des peptides pénétrants

par Soline Aubry

Thèse de doctorat en Chimie - Biologie

Sous la direction de Gérard Chassaing.

Soutenue en 2007

à Paris 6 .


  • Résumé

    Les CPPs peuvent transporter à l’intérieur des cellules différents types de molécules bioactives. Nous avons étudié, à l’aide d’une méthode basée sur l’analyse par spectrométrie de masse MALDI-TOF, l’effet de la présence de cystéines lors de l’internalisation de deux séquences : pAntp et (R/W)9. L’importance des propriétés redox des cystéines lors de la translocation a été montrée ; cette interactivité conduirait à la séquestration du peptide dans la membrane ou à une nouvelle voie d’internalisation. Deux nouveaux protocoles permettant de différencier chimiquement le peptide membranaire ont permis de montrer que la cyclisation ou la conjugaison améliore l’internalisation. De plus, ces deux séquences non cytotoxiques présentent de fortes activités antibactériennes, modulées par l’état structural du peptide. Nous avons enfin montré que, lors d’analyses par microscopie confocale, les informations obtenues sur cellules vivantes ou après reconnaissance biotine/avidine sont complémentaires.

  • Titre traduit

    Implication of cysteine residues in cell-penetrating peptides uptake and toxycity properties


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Informations

  • Détails : 1 vol. (270 p.)
  • Annexes : Bibliogr. en fin de chapitres. 198 réf. bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Consultable sur place dans l'établissement demandeur
  • Cote : T Paris 6 2007 557
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