Régulation de l'activation et de la survie des mastocytes par l'inositol-phosphatase SHIP1

par Karine Roget

Thèse de doctorat en Immunologie

Sous la direction de Marc Daëron.

Soutenue en 2007

à Paris 6 .


  • Résumé

    L’engagement des récepteurs de forte affinité pour les IgE (RFcI) et des récepteurs de faible affinité pour les IgG (RFc) exprimés par les mastocytes participe, respectivement, au déclenchement de l’allergie et de certaines maladies autoimmunes. Après engagement des RFcI à la surface des mastocytes, l’adaptateur transmembranaire LAT devient tyrosyl-phosphorylé et organise le recrutement de molécules de signalisation. LAT intègre principalement des signaux positifs mais également des signaux négatifs. Cette première partie de mon travail de thèse est une étude des mécanismes moléculaires qui régulent négativement l’activation des mastocytes après engagement des RFcI et qui dépendent de LAT. J’ai observé que LAT recrute l’inositol-phosphatase SHIP1 et que ce recrutement affecte la survie des mastocytes. Par ailleurs, l’activation des mastocytes par des complexes immuns à IgG est capable de déclencher l’apparition de certaines maladies autoimmunes. L’absence de modèle cellulaire de mastocytes matures capable de répondre à une agrégation des RFc par des complexes immuns à IgG rend difficile l’étude des mécanismes régulateurs mis en jeu dans ces pathologies. Cette deuxième partie de mon travail de thèse est la description d’un nouveau modèle murin de mastocytes dérivé in vitro à partir de cellules du péritoine. Ce modèle représente des mastocytes séreux matures. Pour une raison indéterminée, SHIP1 est moins bien utilisé dans ces mastocytes, ce qui confère à ces cellules la capacité de répondre à une stimulation par des complexes immuns à IgG. Ce travail de thèse identifie SHIP1 comme une molécule régulatrice clé de l’activation et de la survie des mastocytes.

  • Titre traduit

    Regulation of mast cell activation and survival by the SH2 domain containing inositol-phosphatase SHIP1


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Informations

  • Détails : 1 vol. (139-[58] p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 116-139. 247 réf. bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
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  • Cote : T Paris 6 2007 503
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