Bases moléculaires de la résistance aux quinolones chez les mycobactéries : étude biochimique des ADN gyrases de Mycobacterium tuberculosis et de Mycobacterium leprae

par Stéphanie Matrat

Thèse de doctorat en Microbiologie

Sous la direction de Emmanuelle Cambau.

Soutenue en 2007

à Paris 6 .


  • Résumé

    Nos objectifs étaient d’étudier les caractéristiques fonctionnelles de l’ADN gyrase (cible unique des quinolones chez les mycobactéries) de M. Leprae dont la particularité est d’avoir une intéine, et la résistance des mycobactéries aux quinolones. Nous avons montré que l’ADN gyrase de M. Leprae (produite in vitro chez E. Coli) (1) nécessitait l’excision de l’intéine pour être active, (2) était une ADN gyrase dont la fonction de surenroulement d’ADN n’était pas la fonction principale et dont l���activité de désenchevêtrement était faible et que (3) l’activité inhibitrice des quinolones, mesurées sur l’enzyme, étaient corrélées avec leur efficacité in vivo. Nous avons montré que la résistance naturelle des mycobactéries aux quinolones était due à la structure primaire de l’ADN gyrase (résidus GyrA 74, 83 et GyrB 447). Nous avons enfin montré que mutation n’était pas synonyme de résistance puisque si certaines mutations (GyrA G81A, G81C et A83V) étaient bien impliquées dans la résistance acquise de M. Tuberculosis ou de M. Leprae, d’autres ne l’étaient pas (GyrB D183N).

  • Titre traduit

    Molecular basis of quinolone resistance in mycobacteria : biochemical study of Mycobacterium tuberculosis and Mycobacterium leprae DNA gyrases


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Informations

  • Détails : 1 vol. ([220] f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 211-220. 309 réf. bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
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  • Cote : T Paris 6 2007 474
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