ARN de transfert assurant la spécificité des transférases de la famille Fem dans la synthèse des précurseurs du peptidoglycane des bactéries à Gram positif

par Régis Villet

Thèse de doctorat en Microbiologie

Sous la direction de Michel Arthur.

Soutenue en 2007

à Paris 6 .


  • Résumé

    L’enzyme Fem de Weissella viridescens catalyse le transfert d’un résidu L-alanyl de l’Ala-ARNtAla au précurseur cytoplasmique UDP-MurNAc-pentapeptide. Nous avons montré que les résidus K36 et R211 de la protéine ainsi que les deux phosphates et les deux D-Ala de l’UDP-MurNAc-pentapeptide forment un réseau de liaisons hydrogènes essentiel à l’activité de l’enzyme. Nous avons étudié la spécificité de FemXWv pour l’aminoacyl-ARNt et montré que la L-Ala est exclusivement transférée au précurseur du peptidoglycane in vivo. FemXWv est spécifique de l’Ala-ARNtAla in vitro, bien que Ser-ARNtSer et Gly-ARNtGly soient utilisables. Cette spécificité dépend principalement de la séquence nucléotidique du substrat. La mutagénèse du bras accepteur de l’ARNtAla, identifié comme le substrat minimum de FemXWv, a révélé que les bases C71 et C72 étaient essentielles à la reconnaissance séquence dépendante du subtrat. Le mésappariement G3•U70 de l’ARNtAla, principal déterminant d’identité de l’alanyl-ARNt synthétase, n’est pas essentiel pour FemXWv. Enfin, un groupement oxadiazole introduit à l’extrémité du bras accepteur inhibe FemXWv avec une IC50 de 1,4 µM

  • Titre traduit

    Transfer RNA ensuring specificity of the Fem transferases in synthesis of the peptidoglycane precursors of Gram positive bacterias


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Informations

  • Détails : 1 vol. (153 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 103-118. 243 réf. bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
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  • Cote : T Paris 6 2007 272
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