Caractérisation d'une protéine LPXTG de Bacillus anthracis et analyse de la spécificité de substrats de sortases

par Sophie Davison

Thèse de doctorat en Microbiologie générale

Sous la direction de Agnès Fouet.

Soutenue en 2007

à Paris 6 .

  • Titre traduit

    Charactérisation of a Bacillus anthracis LPXTG protein and analysis of the substrate specificities of sortases


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  • Résumé

    Bacillus anthracis est une bactérie à Gram +, sporulante, responsable de la maladie du charbon. Nous sommes intéressés à l’étude de protéines de surface nommées protéines LPXTG. Nous avons identifié le rôle d’une protéine LPXTG dans la lyse de B. Anthracis par le phage . Sans GamR, le phage ne lyse plus les bactéries. Nous avons montré que le phage ne se fixe pas à la surface des bactéries en absence de GamR. Ceci indique que cette protéine LPXTG est, ou fait partie du récepteur du phage . GamR est ancrée uniquement par la sortase A. Il est admis que les sortases reconnaissent spécifiquement un certains nombre de protéines LPXTG. Pour établir le répertoire de chacune des sortases de B. Anthracis, nous avons construit des protéines chimères comprenant la partie N terminale de la protéine GamR et la queue LPXTG des 13 autres protéines LPXTG. Ces protéines ont été exprimées dans des souches mutantes pour chacune des sortases et leur sensibilité au phage a été testée. Nous avons pu identifier par quelle sortase était ancrée chacune de protéine chimère. Nous avons ainsi mis en évidence que la notion de spécificité de sortase n’est pas entièrement vérifiable chez B. Anthracis.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (162 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 143-162. 278 réf. bibliogr.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Consultable sur place dans l'établissement demandeur
  • Cote : T Paris 6 2007 190
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