Micelles inverses d'AOT et de C12E4 : structure et évaluation de leurs compressibilités par simulation de dynamique moléculaire

C12E4 and AOT reverse micelles : structures and compressibility evaluated by molecular dynamics simulations studies

• Auteur / Autrice : Stephane Abel
• Direction : Wladimir Urbach
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Modélisation
• Date : Soutenance en 2007
• Etablissement(s) : Paris 6

Mots clés

Mots clés libres

Micelles inverses [MI]

Aot

C12e4

Compressibilité

Détergent

Peptide confiné

Simulation dynamique moléculaire [MD]

Résumé

Dans cette thèse, nous présentons des résultats de simulations de dynamique moléculaire (MD) explicites dans les conditions ambiantes de micelles inverses (MI) d’AOT et de C12E4 en fonction du rapport Wo=[H2O]/[détergent] qui caractérise la dimension des MI et leur contenu en eau. Le rapport des MI était 2 ≤ Wo ≤7. Nous avons étudié les changements de structure et les compressibilités avec Wo. Lorsque le rapport Wo<7, l’eau confinée hydrate préférentiellement les têtes des AOT. L’influence de cette hydratation a été examinée avec un alanine peptide en hélice- (A8) confiné dans 2 MI de rapport Wo=4. 78 et 6. 79. Dans la plus petite MI, l’hydratation préférentielle des têtes d’AOT favorise la stabilité de la structure IIaire imposée d’A8 et cette conformation est perdue dans la MI plus grande. Enfin, la structure de 2 MI C12E4 avec Wo=3 avec 2 conformations possibles pour les têtes a été étudiée. Les résultats des MD obtenus ont permis de proposer une modèle pour ces MI.

In this thesis, we used molecular dynamics simulations (MD) at ambient temperature and pressure to study the structures of AOT and C12E4 reverse micelles (RM). A key parameter of the RM is the water-to-surfactant molar ratio Wo which is determine the dimension of the micelle and its water content. The sizes of the RM were 2 ≤ Wo ≤7 and we focus on the structural and compressibility changes of the RM with Wo. When Wo < 7, the confined water is found mainly bound to the surfactant headgroup (hg). To study influence of this hydration, we have confined a -helical peptide (A8) in two RM with Wo=4. 78 and 6. 79. In the small RM, the preferential hydration of the AOT hg favors the stability of the -helix in contrast to the big RM where the conformation of the A8 was lost. We have also studied the effect of two possible conformations (extended vs. Gauche) of the C12E4 RM structures with Wo=3. The results obtained for the two RM allow us to propose a model for this RM with low water content.