Dynamique et régulation des assemblages nucléoprotéiques des télomères humains : fonctions de la protéine TRF2

par Simon Amiard

Thèse de doctorat en Aspect cellulaire et moléculaire de la biologie

Sous la direction de Marie-Josèphe Giraud-Panis.

Soutenue en 2007

à Orléans .


  • Résumé

    La protéine TRF2 est une protéine clé dans la dynamique des télomères, ces structures nucléoprotéiques présentes à l’extrémité des chromosomes linéaires et responsables de leur protection. Bien que la manière dont les télomères s’organisent pour protéger l’ADN soit encore méconnue, il a été montré récemment que TRF2 est à l’origine de la formation d’une structure en boucle, ou boucle télomérique qui empêcherait les extrémités télome��riques d’être reconnus comme des coupures double brin. Un modèle propose que TRF2 permette la formation de cette boucle en induisant l’invasion du simple brin télomérique terminal à l’intérieur de la séquence double brin après repliement du télomère sur lui même. Les études réalisées lors de cette thèse montrent que TRF2 est en mesure de stimuler l’invasion télomérique de manière indirecte facilitant l’ouverture de la double hélice grâce à des modifications d’ordre topologique de l’ADN cible. Par ailleurs, les travaux réalisés mettent également en évidence un second mode de fixation à l’ADN de TRF2, par l’intermédiaire de son domaine N-terminal qui possède une affinité remarquable pour la structure des jonctions de Holliday. La dernière partie de cette thèse met en évidence l’activité 5’ exonucléase d’une nouvelle protéine télomérique, la protéine Apollon, qui serait impliquée dans la protection des télomères. Tous ces résultats participent à une meilleure compréhension du fonctionnement de TRF2 sur les télomères et en particulier de son rôle dans la formation de la boucle télomérique.

  • Titre traduit

    Function of TRF2 in the assembly of human telomere


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (131 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 111-131

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université d'Orléans. Service commun de la documentation.Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS 19-2007-7
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.