Caractérisation moléculaire et structurale de l'extrémité C-Terminale du co-transporteur sodium/iode humain (hNIS) : implication de ce domaine dans la régulation du transporteur

par Sylvaine Huc

Thèse de doctorat en Sciences chimiques et biologiques pour la santé. Biochimie et biologie moléculaire

Sous la direction de Eric Quéméneur.


  • Résumé

    Le NIS est une protéine membranaire intrinsèque, exprimée dans les cellules thyroïdiennes où il permet la captation et la concentration des ions iodures. Un premier volet des travaux de thèse a été consacré à l’expression en système bactérien et à la purification du domaine C-terminal de ce transporteur humain. La caractérisation biochimique et structurale (dichroïsme circulaire et RMN) a mis en évidence que cette extrémité C-terminale est peu structurée mais capable de dimériser. Ce fragment a également été utilisé comme sonde pour tester l’interaction avec des protéines à domaines PDZ. Un deuxième volet des travaux a permis de mettre en évidence l’existence d’un fragment du NIS co-exprimé avec la protéine entière lors de sa surexpression en cellules eucaryotes et également présent dans des extraits thyroïdiens humains et des cellules thyroïdiennes de rat. Des études ont été menées pour le caractériser ainsi que son origine et suggèrent un rôle probable dans la régulation du NIS.

  • Titre traduit

    Molecular and structural characterisation of the human sodium/iodide symporter (hNIS) C-terminus and the implication of this domain in the transporter regulation


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (177 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliographie p. 166-177

Où se trouve cette thèse ?