Étude moléculaire des glycoprotéines d'attachement des Henipavirus : identification et caractérisation des domaines responsables de l'interaction avec les récepteurs cellulaires, éphrineB2 et éphrineB3

par Hamide Aslan

Thèse de doctorat en Virologie

Sous la direction de Robin Buckland.

Soutenue en 2007

à Lyon 1 .


  • Résumé

    Les Henipavirus, le virus Nipah (VN) et le virus Hendra (VH), sont des virus zoonotiques émergents, responsables de pathologies chez l’homme et les animaux. Leur virulence élevée et l’absence de traitements disponibles ont conduit à leur classification en pathogène de niveau 4. L’entrée de ces virus dans la cellule hôte est sous contrôle de deux glycoprotéines virales, la protéine d’attachement (G) et la protéine de fusion (F). Nous avons identifié plusieurs résidus de la protéine G du VN, importants pour la liaison au récepteur cellulaire, l’éphrine B2. Ces résidus forment un site contigu, localisé à la surface sur le haut de la tête globulaire de la protéine d’attachement du VN. Nous avons également montré que le site de liaison à l’éphrine B2 sur la protéine G du VH se trouvait dans une localisation similaire et impliquait en grande majorité les mêmes résidus. Nous avons également étudié le rôle potentiel de ces résidus dans la liaison à l’éphrine B3, un récepteur alternatif du VN. Nos résultats indiquent que le VH pourrait utiliser l’éphrine B3 comme récepteur

  • Titre traduit

    Molecular studies of the Henipavirus attachment glycoprotein: identification and characterization of domains involved in the interaction with cellular receptors : ephrinB2 and ephrinB3


  • Résumé

    The Henipaviruses - Nipah (NiV) and Hendra (HeV) - are recently emergent zoonotic paramyxoviruses, responsible for pathologies in the man and the animals. Their high virulence and the absence of available treatments led to their classification into P4 pathogens. The entry of these viruses in the host cell is under control of two glycoproteins, the attachment glycoprotein (G) and the fusion protein (F). We identified several residues of the attachment glycoprotein of the NiV (NiV-G), potentially participating in receptor-binding, the ephrinB2. Ours results suggest that a receptor-binding site localizes on the top surface of the NiV-G globular head. We also showed that the site responsible for ephrinB2 interaction on the globular head of the HeV attachment glycoprotein (HeV-G) is in an identical location to that predicted for NiV-G. We also tested the attachment glycoprotein residues of the HeV and NiV for ephrinB3 interaction, an alternate receptor of the NiV. Our results indicate that the HeV could use ephrinB3 as receptor.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (133 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 115-133

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  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : T50/210/2007/83
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