Approches biomimétiques de l'assemblage de protéines de réserve de blé

par Amélie Banc

Thèse de doctorat en Sciences chimiques. Chimie - Physique

Sous la direction de Bernard Desbat et de Laurence Navailles.

Soutenue en 2007

à Bordeaux 1 .


  • Résumé

    L'assemblage des protéines de réserve de blé (prolamines) sous forme de corpuscules protéiques lors du développement du grain reste aujourd'hui un mécanisme peu compris. Ce travail de thèse a consisté à utiliser plusieurs approches biomimétiques dans le but de déterminer les paramètres physico-chimiques pouvant entrer en jeu dans l'assemblage in vivo de ces protéines. Les γ-gliadines et w(oméga)-gliadines, ont été choisies comme prolamines modèles, et leurs modes d'assemblages ont été étudiés in vitro dans des solutions aqueuses. Une attention particulière s'est portée sur leur comportement aux interfaces. Pour mimer le contexte biologique, ces protéines ont été étudiées en présence de membranes lipidiques. Les résultats de ces travaux indiquent que, du fait de leur insolubilité, les gliadines présentent une forte capacité à s'assembler en milieu aqueux, en particulier aux interfaces. Les études spectroscopiques montrent que ces protéines présentent des structures secondaires très labiles susceptibles de s'orienter aux interfaces. Que ce soit à l'interface air-eau, ou sous des monocouches lipidiques, les gliadines s'absorbent sous forme de monocouches. Pour de fortes concentrations en protéines, l'épaisseur des couches absorbées de γ-gliadines croît pour former des domaines protéiques denses, phénomène non observé dans le cas des w(oméga)-gliadines. Un modèle d'auto-assemblage, basé sur la structure primaire de ces gliadines est ainsi proposé, et suggéré comme mécanisme initial de formation des corpuscules protéiques.

  • Titre traduit

    Biomimetic approaches of wheat storage protein assembly


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  • Détails : 1 vol. (145 p.)
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  • Bibliothèque : Université de Bordeaux. Direction de la Documentation. Bibliothèque Sciences et Techniques.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : FTA 3473
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