La spectrométrie de masse dans l'étude de l'interaction entre protéines de la salive humaine et polyphénols : vers une approche analytique de l'astringence du vin

par Benoit Plet

Thèse de doctorat en Sciences chimiques. Chimie - Physique

Sous la direction de Jean-Marie Schmitter.

Soutenue en 2007

à Bordeaux 1 .


  • Résumé

    L'astringence est une qualité organoleptique particulièrement importante dans l'évaluation de la qualité du vin rouge. Cette sensation est issue de la précipitation de protéines salivaires par les polyphénols. Pour accéder aux caractéristiques moléculaires qui gouvernent cette interaction, des systèmes modèles ont été constitués à l'aide de flavonoïdes variés et de fragments de proteines riches en prolines. A cette in, deux peptides de 14 et 34 acides aminés ont été synthétisés sur support solide. L'allongement de la séquence du peptide modèle sert à valider la pertinence du modèle face à la proteine entière. La méthodologie mise en place fait appel à la spectrométrie de masse résolue en énergie, en utilisant une ionisation en mode d'électronébulisation. Après l'obtention des complexes non-covalents en phase gazeuse, nous avons isolé puis dissocié ces édifices supramoléculaires de manière contrôlée. Les courbes de ruptures obtenues ont donné ainsi accès à une valeur caractéristique de l'interaction peptide/flvonoïde (ED50). Cette valeur de comparaison a permis d'établir une échelle d'affinité relative en phase gazeuse. Dans un premier temps, la validité intrinsèque de la méthode a été confortée, notamment par la connaissance de l'influence du paramétrage du spectromètre de masse sur l'énergie interne des ions. Ensuite, la pertinence de l'échelle pour appréhender la sensation d'astringence a été validée. Enfin, des relations structure-affinité ont été établies pour mettre en évidence, entre autres, les positions des groupements hydroxyles qui favorisent l'interaction. Cette méthodologie donne accès, à la fois, à une meilleure connaissance de l'interaction et à une évalutation ex-vivo de l'astringence.

  • Titre traduit

    Study of the interaction beween human saliva proteins and polyphenols by mass spectrometry : an analytical step to understand wine astringency


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Informations

  • Détails : 1 vol. (212 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 193-212

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  • Bibliothèque : Université de Bordeaux. Direction de la Documentation. Bibliothèque Sciences et Techniques.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : FTA 3353
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