Réplication et morphogenèse du virus MDV-1 : caractérisation d'une protéine de tégument produit du gène UL17 essentiel à la réplication virale

par Najat Chbab

Thèse de doctorat en Sciences de la vie

Sous la direction de Jean-François Vautherot.

Soutenue en 2006

à Tours .


  • Résumé

    This work aimed at studying the Marek's Disease virus (MDV) UL17 protein which is homologous to the capsid and tegument protein of HSV-1 virus. For this purpose, we used a bacterial artificial chromosome (BAC) of the highly pathogenic MDV strain RB-1b to generate mutant viruses in which the UL17 gene was either deleted or tagged with the HA peptide. The results showed that MDV pUL17 is a phosphoprotein (82 kDa) essential for viral replication. During the infection, pUL17 localizes in the nuclear compartment. This nuclear localization is not an intrinsic property of pUL17 and implies a viral factor. The co-localization of pUL17 with the major capsid protein VP5 and its influence on the cellular distribution of the tegument protein pUL14 favour the hypothesis that pUL17 participates in early tegumentation.

  • Titre traduit

    Replication and morphogenesis of MDV-1 virus : caracterization of a tegument protein which is the product of the essential gene UL 17


  • Résumé

    L'étude a porté sur la protéine pUL17 du virus MDV (Marek's Disease Virus), homologue à la protéine de capside et de tégument d'HSV-1. La stratégie adoptée repose sur la délétion et l'étiquetage du gène UL17 par recombinaison homologue en utilisant un chromosome bactérien artificiel (BAC) contenant le génome de la souche pathogène RB-1b du virus MDV (BAC-RB-1b). La délétion du gène UL17 ou la mutagenèse de l'ATG sont létales. La restauration du gène permet au virus de retrouver sa capacité de réplication. Lors de l'infection virale, la phosphoprotéine pUL17 (82 kDa) est localisée au noyau, pour partie associée à la membrane nucléaire. Cette localisation nucléaire n'est pas une propriété intrinsèque de la protéine et implique un facteur viral. La co-localisation partielle de pUL17 avec la protéine majeure de capside VP5 et l'influence qu'elle exerce sur la relocalisation de la protéine de tégument pUL14 semblent confirmer l'intervention de pUL17 dans la constitution du tégument viral.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (208 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 197-199

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  • Bibliothèque : Université François Rabelais. Service commun de la documentation. Section Sciences-Pharmacie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS-2006-TOUR-4004
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