Etude fonctionnelle d'un récepteur lectine kinase (LecRK79) potentiel partenaire dans les contacts paroi-plasmalemme chez Arabidopsis thaliana

par Anne Gouget

Thèse de doctorat en Biosciences végétales

Sous la direction de Hervé Canut.

Soutenue en 2006

à Toulouse 3 .


  • Résumé

    Les contacts paroi-plasmalemme d'A. Thaliana, sont rompus à l'aide de peptides contenant le motif RGD (Arg-Gly-Asp). Il est montré que le domaine extracellulaire de type lectine de LecRK79, un récepteur kinase, interagit avec les motifs RGD et RGE de peptides synthétiques et de la protéine IPI-O de Phytophthora infestans. Une forte expression de LecRK79 est observée dans les racines: apex et stèle des racines primaires et latérales, primordia, racines adventives. Un mutant insertionnel n'exprimant plus le gène possède un phénotype racinaire, caractérisé par un dédoublement de l'endoderme. Une induction rapide et transitoire de LecRK79 est observée après inoculation de souches avirulentes de la bactérie pathogène P. Syringae pv. Tomato. L'ensemble des résultats indique que LecRK79 est capable de participer à des interactions protéine-protéine afin d'établir des contacts paroi-plasmalemme. LecRK79 peut être impliquée dans le développement racinaire et les interactions plantes-pathogènes. Les contacts paroi-plasmalemme d'A. Thaliana, sont rompus à l'aide de peptides contenant le motif RGD (Arg-Gly-Asp). Il est montré que le domaine extracellulaire de type lectine de LecRK79, un récepteur kinase, interagit avec les motifs RGD et RGE de peptides synthétiques et de la protéine IPI-O de Phytophthora infestans. Une forte expression de LecRK79 est observée dans les racines: apex et stèle des racines primaires et latérales, primordia, racines adventives. Un mutant insertionnel n'exprimant plus le gène possède un phénotype racinaire, caractérisé par un dédoublement de l'endoderme. . .

  • Titre traduit

    Characterization of a lectin-like receptor kinase (LecRK79) a putative partner of plasma membrane – cell wall contacts in Arabidopsis thaliana


  • Résumé

    Plasma membrane – cell wall contacts in A. Thaliana are disrupted by addition of RGD (Arg-Gly-Asp) containing peptides or proteins. Here we show that the extracellular legume-lectin domain of LecRK79, a receptor kinase, is able to interact with RGD- or RGE-containing peptides or proteins: the RGD motif of IPI-O, a protein from Phytophthora infestans, is also recognized. A strong expression of LecRK79 was observed in roots: apex and stele of apical and lateral roots, primordia, adventive roots. LecRK79 knock-out plants revealed that the endodermis layer splits into two rows of cells starting at the apex of apical and lateral roots. The induction of LecRK79 expression was detected in response to avirulent strains of Pseudomonas syringae pv. Tomato. Altogether, our results indicate that LecRK79 is able to mediate protein-protein interactions to possibly establish plasma membrane – cell wall contacts. They suggest LecRK79 is involved in root development and in plant-pathogen interactions. . .

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Informations

  • Détails : 1 vol. (111 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 90-99

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2006TOU30285
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