Production de domaines recombinants PRODH en vue de l'analyse structurale : Caractérisation de la région 51-160 de la protéine KIN17 humaine : Modélisation moléculaire

par Ludovic Carlier

Thèse de doctorat en Biologie structurale et fonctionnelle

Sous la direction de Daniel Davoust.

Soutenue en 2006

à Rouen .


  • Résumé

    KIN17 est une protéine nucléaire de 45kDa qui semble impliquée dans la réplication et la réponse cellulaire aux dommages de l'ADN. Dans l'optique d'identifier ses fonctions précises, nous avons entrepris une approche structurale qui consiste à résoudre la structure des domaines de KIN17 humaine, et notamment de la région 51-160. Notre étude par RMN et Modélisation Moléculaire montre que la région 51-160 de la protéine KIN17 humaine adopte un repliement caractéristique de la famille structurale " Winged Helix " des protéines de liaison aux acides nucléiques. Cependant, l'analyse des détails structuraux ainsi que des études électrophorétiques préliminaires, révèlent l'incapacité du motif " Winged Helix " de KIN17 à lier l'ADN et l'ARN de manière autonome. En revanche, nous avons mis en évidence l'existence d'interactions intra-moléculaires entre le motif " Winged Helix " de la région 51-160 et le module " doigt de zinc " de la région 1-50 de KIN17 humaine.


  • Résumé

    KIN17 is a 45kDa nuclear protein involved in the replication and the general response to DNA damage. Here we report the NMR solution structure of region 51-160 of human KIN17 protein as a preliminary step toward elucidating its biologic function. Our results show that this region exhibits a globular domain adopting a Winged Helix fold known for its ability to bind nucleic acids. Structural details and South Western analysis reveal that the KIN17 Winged Helix of region 51-160 is involved in protein-protein interactions with the zinc finger motif located in region 1-50.

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  • Détails : 277p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.170 réf

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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 06/ROUE/S012
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