Etude fonctionnelle de AtTDX, une nouvelle protéine Hsp70 co-chaperonne à domaine thiorédoxine d'Arabidopsis thaliana : Etude comparative avec AtHIP, une autre Hsp70 co-chaperonne potentielle

par Laure Constans

Thèse de doctorat en Sciences de la vie

Sous la direction de Yves Meyer.

Soutenue en 2006

à Perpignan , dans le cadre de École doctorale Énergie environnement (Perpignan) .


  • Résumé

    Les thiorédoxines (TRX) sont de petites oxydorédoréductases ubiquitaires comportant un site actif conservé de type WC(G/P)C. Le travail présenté dans ce manuscrit est focalisé sur l'étude fonctionnelle d'une TRX atypique, nommée AtTDX pour “Tetratricopeptide domain-containing thioredoxin”. Cette protéine bipartite uniquemenent présente chez les plantes, comporte un domaine N-terminal analogue à Hip, une Hsp70 co-chaperonne animale, et un domaine C-terminal homologue aux TRX h. AtTDX possède une activité oxydoréductase identique à celle des TRXs classiques, et interagit avec une Hsp70 de levure. Cette interaction est rompue sous stress oxydant, suggérant un lien entre les activités co-chaperonnes et redox. Nous démontrons par ce présent travail que les gènes AtTDX et AtHIP (le gène orthologue de Hip chez Arabidopsis) sont uniques dans le génome d'Arabidopsis et possèdent une expression constitutive sous des conditions de croissance choisies comme standard. Chaque protéine est pourvue d'une localisation nucléaire et cytoplasmique. Les deux gènes sont sensibles aux stress hormonaux, osmotiques et thermiques, mais seul AtTDX est sensible au stress oxydant. Par ailleurs, les mutants d'insertion d'ADN-T attdx présentent une résistance au stress oxydant. L'ensemble de ce travail de thèse suggère que AtTDX est un nouveau composant du système Hsp70. Nous discutons d'une possible activité co-chaperonne constitutive de AtHIP, analogue à celle démontrée chez les animaux, et d'une implication de AtTDX dans le renouvellement accéléré des complexes protéines cibles-Hsp70 en conditions de stress et plus particulièrement, en réponse à un stress oxydant.

  • Titre traduit

    Functional Study of AtTDX, a New Hsp70 Co-Chaperone with Thioredoxin Domain in Arabidopsis thaliana : Comparative Study with AtHIP, an Other Potential Hsp70 Co-chaperone


  • Résumé

    Thioredoxins (TRX) are small ubiquitous oxidoreductases containing the highly conserved active site motif WC(G/P)PC. The work presented here is focused on the functional study of an atypical TRX, named AtTDX for Tetratricopeptide domain-containing thioredoxin. This bipartite protein, unique at the plant kingdom, exhibits an amino-terminal domain closely related to the animal co-chaperone Hsp70-interacting protein Hip, and a carboxy-terminal domain homologous to TRXs h. AtTDX presents an oxidoreductase activity similar to that of classical TRXs, and is able to interact with a yeast Hsp70 chaperone. This interaction is released under oxidative stress, which suggests a link between redox and co-chaperone activities. We demonstrate here that the genes AtTDX and AtHIP, the Hip ortholog in Arabidopsis, are unique in the Arabidopsis genome and show a constitutive expression under normal growth conditions. Each protein, has both a nuclear and a cytoplasmic localization. Both genes are sensitive to hormonal, osmotic and heat shock stresses, but only AtTDX is sensitive to oxidative stress. Moreover, attdx mutants are resistant to oxidative stress. The results obtained during this work suggest that AtTDX is a new component of the Hsp70 chaperone system, and we discuss a possible constitutive role of AtHIP in Hsp70-co-chaperone activity, as found in the animal system, and a function for AtTDX in the turnover of Hsp70-protein targets under stress conditions such as oxidative burst.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (280 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f.198-222

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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH 2006 CONS

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  • Cote : 2006PERP0738
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  • PEB soumis à condition
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