Rôle des hydrolases du peptidoglycane chez helicobacter pylori

par Catherine Chaput

Thèse de doctorat en Microbiologie

Sous la direction de Agnès Labigne.

Soutenue en 2006

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Role of peptidoglycan hydrolases in Helicobacterpylori


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  • Résumé

    Nous avons étudiés les hydrolases du PG putatives chez H. Pylori qui sont au nombre de trois : AmiA, Slt et MltD. Slt et MltD sont deux transglycosylases lytiques putatives qui permettent la coupure des chaînes de glycane du PG. Les analyses du PG des mutants nous permettent de proposer que la protéine Slt est une transglycosylase lytique qui coupe à l'extrémité des chaînes de glycane et serait dédiée à l'élimination de petits fragments de PG et, ainsi, serait impliquée dans le renouvellement du PG. De plus, ces petits fragments de PG générés par Slt sont reconnus par la cellule épithélial et sont capables de stimuler une réponse immunitaire Nodl-dépendante. Les analyses du PG permettent de prédire que h protéine MltD est une transglycosylase lytique qui coupe à l'intérieur des chaînes de glycane. MltD aurait pour rôle de contrôler la taille des chaînes de glycane et permettrait le remodelage du PG. Enfin, la protéine AmiA est prédite pour être une /V-acétyl-muramyl-L-Alanine amidase. Cette activité amidase permet la coupure entre les chaînes de glycane et les peptides. Le mutant amiA montre un défaut de la séparation des cellules filles au moment de la division cellulaire. Ce mutant est aussi affecté dans sa capacité à transiter vers les formes coccoïdes, formes de dégénérescence de H. Pylori, L'analyse du PG montre une modification du PG au moment de cette transition morphologique qui n'est plus observé chez le mutant amiA et qui entraîne une diminution du caractère inflammatoire des formes coccoïdes. Ainsi, ces formes pourraient constituer un mécanisme d'échappement de H. Pylori au système immunitaire inné et participer à la chronicité de l'infection à H. Pylori.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (190 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 318 réf.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2006) 087
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