Biogénèse du ribosome chez les procaryotes : étude de la protéine ribosomique L20 d' Escherichia coli et de la maturase M5 de Bacillus subtilis

par Frédéric Allemand

Thèse de doctorat en Analyse des génomes et modélisation moléculaire

Sous la direction de Ciarán Condon.

Soutenue en 2006

à Paris 7 .

  • Titre traduit

    Ribosome biogenesis in prokaryotes : study of ribosomal protein L20 of Escherichia coli and the M5 maturase of Bacillus subtilis


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  • Résumé

    La protéine ribosomique L20 d'E. Coli, essentielle à l'assemblage du ribosome, réprime au niveau traductionnel l'expression de son propre gène. L20 est constituée de deux domaines: un domaine N-terminal, non structuré en solution, qui est formé de deux hélices quand L20 est assemblée au ribosome et un domaine C-terminal, dont la structure globulaire est similaire que la protéine soit libre ou dans le ribosome. Le domaine. C-terminal suffit au contrôle mais les deux domaines sont requis à l'assemblage. L20 peut se fixer à deux sites distincts de l'ARNm: un pseudonoeud et une tige-boucle irrégulière. Cependant, bien que deux sites soient présents, une seule molécule de L20 se fixe à l'ARNm. La fixation de L20 à ces deux sites de l'ARNm et à un site de l'ARNr 23S illustre un cas de double mimétisme moléculaire car L20 reconnaît les trois sites de manière similaire. L'autre aspect de cette thèse porte sur la ribonucléase M5 de B subtilis qui mature l'ARNr 5S en présence de son co-facteur, la protéine ribosomique LIS. Un modèle moléculaire du domaine N-terminal de la RNase M5 a été construit par homologie de séquence avec le domaine TOPRIM présent dans le site catalytique des primases et topoisomérases. Ce domaine est associé à l'activité catalytique de la RNase M5. Les acides aminés-clés dans l'activité de la RNase M5 le sont également dans les topoisomérases et les primases, suggérant ainsi que les mécanismes de clivage des topoisomérases et de la RNase M5 sont similaires. Cependant, si l'attaque nucléophile de l'ARN par la RNase M5 s'effectue probablement via une molécule d'eau polarisée, les topoisomérases, elles, utilisent une tyrosine pour cliver l'ADN.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (163 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 217 réf.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
  • PEB soumis à condition
  • Cote : TS (2006) 064
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