Etudes fonctionnelles des nouvelles globines hexacoordonnées

par Julien Uzan

Thèse de doctorat en Biophysique moléculaire

Sous la direction de Michaël Marden.

Soutenue en 2006

à Paris 6 .


  • Résumé

    Récemment, de nouvelles globines ont été découvertes dans le règne animal. Ces globines qualifiées d’hexacoordonnées (hxGb) présentent la caractéristique originale d’avoir un atome de fer 6 fois lié en l’absence d’un ligand externe, la position distale étant occupée par un résidu histidine de la chaîne polypeptidique. Dans cette nouvelle famille ont été étudiées en particulier la neuroglobine (Ngb), la cytoglobine (Cgb) et les globines de Ciona Intestinalis (CIHb). Ces globines ont des propriétés spécifiques aussi bien pour la fonction de liaison réversible d’un ligand que pour la résistance à la dénaturation thermique. En particulier, la compétition pour cette position distale entre le ligand interne et le ligand externe entraîne une profonde modification des cinétiques de liaison globine-ligand externe. Ce travail met aussi en valeur les conséquences thermodynamiques et redox de l’hexacoordination. Le moindre écart en énergie entre les états stables des globines rend leurs affinités moins dépendantes de la température. Tout aussi spécifique des hxGb, nous avons découvert un procédé allostérique dans lequel l’état d’oxydation de cystéines de la chaîne polypeptidique modifie l’affinité pour le ligand interne et en conséquence l’affinité globale de la protéine pour le ligand externe. L’hexacoordination a aussi des conséquences sur la capacité des Ngb à transférer un électron efficacement vers un partenaire. Enfin un travail complet d’expression, de purification et de caractérisation de la fonction de liaison d’un ligand a été mené sur les CIHb pour réveler des protéines partageant les traits des hxGb et des globines pentacoordonnées plus courantes comme la Mb.

  • Titre traduit

    Functional studies of the novel hexacoordinated globins


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Informations

  • Détails : 1 vol. (152 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 127-137

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Disponible sous forme de reproduction pour le PEB
  • Cote : T Paris 6 2006 489
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