Sgt1, Rar1 et Hsp90 dans la résistance aux agents pathogènes chez les plantes

par Béatrice Amigues

Thèse de doctorat en Biochimie. Biophysique

Sous la direction de Jean-Michel Neumann.

Soutenue en 2006

à Paris 6 .


  • Résumé

    Sgt1 est une protéine très conservée chez les eucaryotes qui joue un rôle essentiel dans de nombreuses voies de signalisation comme les voies d’ubiquitination chez la levure et les plantes, d’assemblage du kinétochore chez la levure et l’homme, ou encore les voies de résistance aux agents pathogènes chez les plantes. Dans le cas des voies de résistance aux agents pathogènes chez les plantes, deux autres protéines, Rar1 et Hsp90, se sont révélées jouer un rôle prépondérant dans l’activité des complexes de résistance formés par les protéines R. Dans le cadre de ce travail de thèse, les propriétés structurales d’un des domaines de Sgt1, le domaine CS, ont été caractérisées par RMN. Par ailleurs, l’analyse des interactions du domaine CS avec ses deux partenaires Hsp90 et Rar1 a été entreprise par différentes approches biochimiques et structurales. En déterminant les conditions d’interaction avec Rar1 ou avec Hsp90 et en cartographiant la distribution des résidus du domaine CS impliqués dans la reconnaissance du domaine CHORD2 de Rar1 et du domaine N-terminal de Hsp90, l’ensemble de ce travail contribue à élucider au plan moléculaire, les mécanismes de résistance qui impliquent Sgt1. Pour donner un sens physiologique à cette étude, le groupe de K. Shirasu a étudié les pertes de la fonction de résistance à l’échelle cellulaire à partir de mutants suggérés par les expériences in vitro. L’ensemble de ces résultats nous a permis pour la première fois d’établir un modèle de la structure du complexe entre Sgt1 et Hsp90 et d’apporter des éléments nouveaux sur la logique moléculaire assurant le déclenchement de la résistance par le mini réseau formé par Sgt1, Hsp90 et Rar1

  • Titre traduit

    Sg1, Rar1 and Hsp90 in resistance to the pathogens in plant


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Informations

  • Détails : 1 vol. (208-[72] p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 199-204

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
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  • Cote : T Paris 6 2006 437
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