Modélisation moléculaire du phénomène du transport du calcium dans la protéine ATPase-Ca2+ (SERCA1a) : une première étude

par Gino Marchetti

Thèse de doctorat en Biophysique

Sous la direction de Marc Le Maire et de Massimo Marchi.

Soutenue en 2006

à Paris 6 .


  • Résumé

    Cette thèse propose l’étude par Dynamique Moléculaire (DM) de la structure de l’ATPase-Ca2+ (SERCA1a) pendant le processus de transport des ions à travers la membrane. On a considéré trois structures, représentant trois étapes conformationnelles successives du processus de pompage. Les simulations sur les structures ont été faites en utilisant deux types de recouvrement de la région transmembranaire: en monocouche de surfactant (LDAO) et en bicouche lipidique (POPC). L’étude structurale s’est intéressée à la mobilité relative des domaines cytoplasmiques ainsi qu’à celle des hélices transmembranaires. Une étude sur l’hydratation des différentes régions transmembranaires a révélé la formation de canaux de solvant à l’intérieur de la protéine. Le surfactant LDAO a été séparément étudié par DM dans sa forme micellaire. L’étude de l’hydratation de la micelle a été présentée dans un article publié dans J. Phys. Chem. B 110: 11504 (2006) comparant la micelle de LDAO avec une micelle de C12E6.

  • Titre traduit

    Molecular modelling of the calcium transport mechanism in a Ca2+ATPase (SERCA1a) protein


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (165 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 159-165

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Consultable sur place dans l'établissement demandeur
  • Cote : T Paris 6 2006 382
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.