Etude de la régulation de l'activité catalytique de l'arylamine N-acétyltransférase 1 humaine (NAT1) par les oxydants biologiques

par Noureddine Atmane

Thèse de doctorat en Structure, fonction et ingéniérie des protéines

Sous la direction de Jean-Marie Dupret.

Soutenue en 2006

à Paris 6 .


  • Résumé

    Les arylamine N-acétyltransférases (NAT) constituent une famille d’enzymes polymorphes impliquées dans les processus de détoxication et/ou de bioactivation de xénobiotiques. Le mécanisme catalytique des enzymes NAT repose sur l’existence d’une cystéine catalytique. Nous avons étudié in vitro l’effet d’oxydants physiologiques sur l’activité catalytique de NAT1. Nos analyses cinétiques ont montré que NAT1 est réversiblement inactivée par le peroxyde d’hydroge��ne ou par certains nitrosothiols. A l’inverse, NAT1 est inactivée de façon irréversible par le péroxynitrite. Des expériences sur des cellules de la lignée MCF7 exposées à du peroxynitrite ont permis de mettre en évidence l’inactivation de NAT1 endogène après une exposition de courte durée au peroxynitrite. L’ensemble de nos résultats suggère que certains oxydants cellulaires peuvent réguler l’activité de la NAT1 humaine. Ce travail documente l’existence d’une régulation non génétique des fonctions des NAT.

  • Titre traduit

    Study of the regulation of the catalytic activity of the human arylamine N-acetyltransferase 1 (NAT1) by biological oxidants


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Informations

  • Détails : 1 vol. (199 f)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 111-126

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Consultable sur place dans l'établissement demandeur
  • Cote : T Paris 6 2006 140
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