Rôle de la piline mineure PilX dans l'adhésion de Neisseria meningitidis aux cellules humaines

par Sophie Helaine

Thèse de doctorat en Sciences de la vie et de la matière. Microbiologie

Sous la direction de Vladimir Pelicic.


  • Résumé

    Chez Neisseria meningitidis les pili de type IV (PT4) jouent un rôle majeur encore mal défini dans l'adhésion aux cellules humaines. Afin d'approfondir nos connaissances des mécanismes moléculaires de ce processus, nous avons entrepris une recherche, à l'échelle du génome, des mutants présentant une adhésion réduite aux celles humaines. Pour ce faire, nous avons criblé une banque quasi-exhaustive de mutants définis de N. Meningitidis. Un des nouveaux gènes identifiés, nommé pilX, a attiré notre attention car le mutant correspondant bien que pilié, semblait très affecté pour l'adhésion. Nos résultats ont suggéré que PilX a des propriétés intrinsèques d'agrégation mais non d'adhésion et que la réduction du nombre de bactéries adhérentes observées pour un mutant pilX résulte de son incapacité à agréger. Cette étude a contribué à proposer un modèle où l'agrégation joue un rôle primordial dans le mécanisme par lequel les pili facilitent l'adhésion de N. Meningitidis. Par la suite, nous nous sommes attachés à comprendre comment PilX permettait aux bactéries de former des agrégats en réalisant une analyse structure/fonction de cette protéine.

  • Titre traduit

    Role of the minor pilin PilX in the adhesion of Neisseria meningitidis to human cells


  • Résumé

    The attachment of pathogenic Neisseria species to human cells is a key feature of the pathogenicity. Type IV pili (Tfp) play a key but incompletely defined role in these processes. We screened a collection of defined mutants for those presenting reduced attachment to a human cell line, with the aim of improving our understanding of the molecular mechanisms of Neisseria meningitidis adherence to human cells. This allowed us to identify a novel gene, named pilX, which we characterized in more details. Interestingly, these data suggest that the pili lead to an increase in net initial adherence, primarily by mediating a cooperation between the bacteria. We also determined the cristallographic structure of the protein which revealed a typical pilin conformation suitable for incorporation into the fibres but pointed out a particularity : PilX displays a conserved C-terminal disulfide loop clearly more proeminent than the one seen in the major pilin.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (145 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliographie : 238

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris Descartes-Bibliothèque médicale Cochin-Port Royal (Paris). Service commun de la documentation. Service commun de la documentation.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : D 2006/51
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.