Etude des interactions des tannins du raisin et du vin avec les protéines riches en proline : aspects molécualires et colloïdaux

par Christine Pascal

Thèse de doctorat en Sciences des aliments

Sous la direction de Véronique Cheynier.

  • Titre traduit

    Study of the interactions of grape and wine tannins with proline rich proteins : molecular and colloidal aspects


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  • Résumé

    L’astringence est une des propriétés organoleptiques majeures des vins rouges et sa maîtrise constitue un enjeu majeur de la filière vitivinicole. Cette sensation est due aux interactions entre les protéines salivaires riches en proline et les tannins du vin. L’objectif de cette thèse est de mieux comprendre les origines moléculaires et colloïdales de ces interactions. Deux protéines salivaires humaines codées par le gène PRB4S ont été produites par voie recombinante au moyen de la levure Pichia pastoris. Après purification par chromatographie d’adsorption, ultrafiltration et gel filtration, ces protéines ont été caractérisées par spectrométrie de masse MALDI TOF, séquençage N-terminal, analyse d’acides aminés et de polysaccharides. Elles se sont révélées similaires aux protéines salivaires IB-5 et II-1, cette dernière étant glycosylée. Leurs spectres de dichroïsme circulaire et de spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier ont permis de mettre en évidence leur caractère de protéines non repliées. L’étude de l’interaction de ces deux protéines avec l’épigallocatéchine gallate a été réalisée par diffusion dynamique de lumière, diffusion de rayons X, résonance magnétique nucléaire et microcalorimétrie de titration isotherme. Ces techniques ont permis de mettre en évidence que le mécanisme d’interaction est dépendant de la concentration en protéine. Le milieu d’interaction (force ionique, ions tartrates, éthanol) joue un rôle primordial sur la conformation de la protéine en solution, notamment sur la présence de structures résiduelles. Cette conformation influence la morphologie des colloïdes protéine / EGCG formés et leur stabilité. La glycosylation de la protéine prévient l’apparition de turbidité lors de l’interaction soit en favorisant la solubilité des agrégats, soit en limitant leur formation. Cette influence de la glycosylation sur l’interaction a été confirmée avec des tannins polymérisés et du vin.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (221 p.)
  • Annexes : Bibliogr. 190 réf.

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  • Bibliothèque : Montpellier SupAgro.
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