Étude de l'hydrolyse d'oligopeptides dérivés de l'exon 24 et du polypeptide EP20-24-24-24-24 de la tropoélastine humaine par des élastases de mammifères et les protéases de Pseudomonas aeruginosa

par Carine Lombard

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Joëlle Saulnier et de Jean Wallach.

Soutenue en 2006

à Lyon 1 .


  • Résumé

    Au cours de certaines pathologies, l'élastine, protéine responsable de l'élasticité de nombreux tissus peut être dégradée par des protéases spécifiques, les élastases. Parmi les peptides libérés, les matrikines, qui renferment la séquence GXXPG, sont connues pour réguler l'activité cellulaire. L'hydrolyse de peptides de type (VGVAPG)n et du polypeptide EP20-24-24-24-24, modèle de la tropoélastine humaine alternant des séquences de pontage et des régions hydrophobes riches en séquences VGVAPG a été étudiée. Les sites et produits d'hydrolyse de l'élastase pancréatique porcine, de l'élastase et de la protéinase 3 leucocytaires humaines et des protéases de Pseudomonas aeruginoa (élastase, protéase alcaline et LasA) ont été identifiés par spectrométrie de masse (ESI et MALDI-TOF) et par CLHP. L'élastase pancréatique de porc et la protéinase 3 libèrent des hexapeptides actifs. Nous avons également comparé l'adsorption des élastases sur l'élastine insoluble, première étape de l'élastolyse


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Informations

  • Détails : 1 vol. (266 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 399 réf. bibliogr.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T50/210/2006/74bis
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