Proteoliza enzimatică dirijată a proteinelor alimentare în scopul obţinerii de peptide cu proprietăţi funcţionale sau biologice

par Elena-Loredana Ticu

Thèse de doctorat en Stratégie d'exploitation des fonctions biologiques

Sous la direction de Vlad Artenie et de Didier Guillochon.

Soutenue en 2006

à Lille 1 en cotutelle avec l'Universitatea Alexandru Ioan Cuza (Iaşi, Roumanie) .


  • Résumé

    La pepsine de porc est immobilisée sur un nouveau support minéral: l'alumine acide fonctionnalisée par la phosphoéthanolamine afin de diminuer l'adsorption des peptides produits au cours de l'hydrolyse de l'hémoglobine bovine. Ce support modifié avec la pepsine insolubilisée permet d'obtenir des cinétiques d'hydrolyse de l'hémoglobine proche de l'hydrolyse réalisée en catalyse homogène, où la pepsine est libre en solution, et de réduire l'adsorption des peptides. Le support modifié avec la pepsine immobilisée a était utilisé pour la mise au point d'un réacteur ouvert biphasique de type solide/liquide (CSTR), couplé ultérieurement à un extracteur biphasique liquide/liquide afin de réaliser l'extraction sélective des deux hémorphines, la LVVh-7 et la VVh- 7. Le solvant d'extraction est le butan-2-ol. Cela a permit d'obtenir un rendement d'extraction de 11 % pour la LVVh-7 et de 18% pour la VVh-7. Ensuite, afin d'optimiser l'extraction sélective de ces deux peptides par le solvant organique à partir d'hydrolysats d'hémoglobine, des recherches sont menées sur l'extraction sélective des deux hémorphines assistée par la formation de paires d'ions hydrophobes. De cette fois-ci, le solvant d'extraction est représenté par l'octan-1-ol et comme agent formateur de paires d'ions est utilisé le décanesulfonate. Les essais ont était réalisées à partir à la fois des solutions pures de peptides et d'un hydrolysat d'hémoglobine à différents rapport molaire: peptides / agent surfactant, et à tout les trois domaines de pH. Les résultats montre que la présence de l'agent formateur de paires d'ions était indispensable à l'extraction des ces deux peptides par le solvant et ainsi que le pH acide favorise leur extraction.

  • Titre traduit

    The lead enzymatic proteolysis of food proteins so as to product peptides with the functional or biologic properties


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Informations

  • Détails : 1 vol. (203-34-[17] f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 186-203

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  • Bibliothèque : Université des sciences et technologies de Lille (Villeneuve d'Ascq, Nord). Service commun de la documentation.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 50376-2006-130
  • Bibliothèque : Université des sciences et technologies de Lille (Villeneuve d'Ascq, Nord). Service commun de la documentation.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 50376-2006-131
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