Modèles structuraux et fonctionnels du site actif des hydrogénases [NiFe] : de nouveaux catalyseurs bio-inspirés pour la production d'hydrogène

par Yohan Oudart

Thèse de doctorat en Chimie

Sous la direction de Marc Fontecave.

Soutenue en 2006

à l'Université Joseph Fourier (Grenoble) .


  • Résumé

    Les hydrogénases sont des protéines capables de catalyser efficacement la production et l'oxydation du dihydrogène à des potentiels proches de l'équilibre thermodynamique. Le site actif des hydrogénases [NiFe] possède un motif fer-cyano-carbonyle ainsi qu'un atome de nickel en environnement soufré. L'originalité de la structure de ce site actif ainsi que les applications potentielles dans le cadre d'une économie de l'hydrogène rendent la synthèse de modèles structuraux et fonctionnels très importante. Dans cette perspective, nous avons préparé des modèles mononucléaires de ruthénium et des complexes nickel-ruthénium, inspirés de ce site actif. Les composés décrits dans ces travaux ont été bien caractérisés et leur activité en réduction des protons a été testée. La plupart se sont montrés capables de catalyser cette réaction même si les potentiels d'électrocatalyse restent trop négatifs par rapport à celui du platine. Il s'agit des premiers modèles fonctionnels catalytiques des hydrogénases [NiFe]. Les différents paramètres étudiés ont permis de mettre en évidence l'importance de la richesse en électrons des composés et plus particulièrement du nickel afin d'améliorer les potentiels d'électrocatalyse. D'autre part, la stabilité de l'activité sur plusieurs heures est assez bonne. L'environnement du ruthénium semble important pour cette stabilité. Les résultats les plus importants de ces travaux sont que les deux métaux ont un effet synergique en réduction des protons et que l'étape limitante du cycle catalytique est une protonation. Nous avons aussi illustré l'importance d'une base adjacente au métal qui améliore le potentiel d'électrocatalyse.


  • Pas de résumé disponible.

  • Titre traduit

    [NiFe] hydrogenase structural and functionnal models : new bio-inspired catalysts for hydrogen evolution


  • Résumé

    Hydrogenase enzymes reversibly catalyse the oxidation and production of hydrogen in a range close to the thermodynamic potential. The [NiFe] hydrogenase active site contains an iron-cyano-carbonyl moiety linked to a nickel atom which is in an all sulphur environment. Both the active site originality and the potential development of an hydrogen economy make the synthesis of functional and structural models worthy. To take up this challenge, we have synthesised mononuclear ruthenium models and more importantly, nickel-ruthenium complexes, mimicking some structural features of the [NiFe] hydrogenase active site. Ruthenium is indeed isoelectronic to iron and some of its complexes are well-known to bear hydrides. The compounds described in this study have been well characterised and their activity in proton reduction has been successfully tested. Most of them are able to catalyse this reaction though their electrocatalytic potentials remain much more negative compared to which of platinum. The studied parameters point out the importance of the complexes electron richness, especially of the nickel environment. Furthermore, the proton reduction activity is stable for several hours at good rates. The ruthenium environment seems important for this stability. Altogether, these compounds represent the very first catalytically active [NiFe] hydrogenase models. Important additional results of this study are the synergetic behaviour of the two metals in protons reduction and the evidence of a protonation step as the limitating step of the catalytic cycle. We have also shown that a basic site close to ruthenium improves the electrocatalytic potential of the complexes.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (268 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. en fin de chapitres

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  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TS06/GRE1/0114
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  • Disponible pour le PEB
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