Etude fonctionnelle de Pmp23, une nouvelle enzyme de clivage du peptidoglycane chez Streptococcus pneumoniae

par Estelle Pagliero

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Thierry Vernet.

Soutenue en 2006

à l'Université Joseph Fourier (Grenoble) .


  • Résumé

    Le peptidoglycane est un composant majeur de la paroi cellulaire bactérienne dont l'intégrité est essentielle à la survie cellulaire. La biosynthèse du peptidoglycane est un processus régulé faisant intervenir des enzymes de synthèse, les " Penicillin-Binding Proteins ", et des hydrolases qui agissent, selon toute vraisemblance, de façon concertée lors de la croissance et de la division bactérienne. La comparaison des génomes bactériens a permis d'identifier un nouveau domaine protéique, probablement impliqué dans le clivage du peptidoglycane, présent uniquement chez les bactéries à Gram positif : le domaine PECACE (PEptidoglycan CArbohydrate Cleavage Enzyme). Ce domaine, prédit pour avoir un repliement tridimensionnel analogue aux domaines catalytiques de la transglycosylase lytique Slt70 d'Escherichia coli et du lysozyme de type G d'oie, pourrait participer au clivage de la liaison glycosidique β(1-4) entre les résidus acide N-acétyl-D-muramique et N-acétyl-D-glucosamine du peptidoglycane. Chez la bactérie pathogène Streptococcus pneumoniae, ce domaine est présent dans la région extracellulaire d'une protéine que nous nommons Pmp23 (Pneumococcal Membrane Protein). La forme recombinante de cette protéine membranaire bitopique de 23 kDa dégrade in vitro des extraits bactériens contenant du peptidoglycane. L'inactivation du gène pmp23 chez S. Pneumoniae modifie le comportement de la bactérie en culture, accroît sa sensibilité aux antibiotiques de la famille des β-lactamines et perturbe la localisation du site de division. Ces observations indiquent que Pmp23 est une hydrolase intervenant dans le métabolisme du peptidoglycane septal.


  • Pas de résumé disponible.

  • Titre traduit

    Functional studie of Pmp23, a new peptidoglycan cleavage enzyme from Streptococcus pneumoniae


  • Résumé

    The bacterial peptidoglycan is the major component of the cell wall and its integrity is essential to cell survival. Peptidoglycan biosynthesis during cell elongation and division is a regulated process requiring synthetases, the “Penicillin-Binding Proteins” and most probably hydrolytic enzymes. Comparison of bacterial genomes led to the identification of a new protein domain present only in Gram-positive bacteria: the PECACE domain (PEptidoglycan CArbohydrate Cleavage Enzyme). The predicted three-dimensional fold of this domain is analogous to the catalytic site of the lytic transglycosylase Slt70 from Escherichia coli and of the goose-type lysozyme ones. It probably catalyzes the peptidoglycan cleavage of the β(1-4) glycosidic bond between N-acetylmuramic acid and N-acetylglucosamine residues of peptidoglycan. From the pathogenic bacteria Streptococcus pneumoniae, this domain is found in the extracellular region of a protein we called Pmp23 (Pneumococcal Membrane Protein). The recombinant form of this bitopic membrane protein of 23 kDa degrades bacterial extracts containing peptidoglycan. Bacteria with an inactivated pmp23 gene display a modification of their flocculation behaviour, are more sensitive to β-lactam antibiotics and present multiple and mislocalized septa. Taken together these observations indicate that Pmp23 is a hydrolase whose function is linked to peptidoglycan metabolism at the septum site.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (89 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 76-88

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TS06/GRE1/0018
  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS06/GRE1/0018/D
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.