Le transporteur mitochondrial de nucléotides adényliques de S. Cerevisiae : état oligométrique et cristallogénèse tridimentionnelle

par Bertrand Arnou

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et médicales. Biologie - Santé

Sous la direction de Guy Lauquin.

Soutenue en 2006

à Bordeaux 2 .


  • Résumé

    Un lien énergétique essentiel entre le cytoplasme et la mitochondrie d'une cellule eucaryote est le transporteur ADP/ATP, ou Ancp, localisé dans la membrane mitochondriale interne. Différentes méthodes expérimentales ont permis de montrer que l'Ancp pourrait être actif sous forme de dimère. Cependant, la résolution de la structure de l'Ancp de boeuf inhibé par le carboxyatractyloside a révélé un monomère dans le cristal, remettant en question les données concernant son oligomérisation. De manière à retenir artificiellement l'hypothétique dimère durant la cristallisation, nous utilisons un dimère covalent en tandem d'Ancp de levure. Nous avons mis au point un protocole de purification pour ce dimère afin de permettre sa cristallisation et la résolution de sa structure. Ainsi, des données structurales sur cette protéine artificiellement dimérique permettront de répondre aux interrogations concernant l'oligomérisation d'Ancp.

  • Titre traduit

    ˜The œmitochondrial adenine nucleotide carrier from S. Cerevisiae : oligomeric state and 3D crystallization


  • Résumé

    An essential energy connection between cytoplasm and mitochondria cells is the ADP/ATP carrier, or Ancp, located in the mitochondrial inner membrane. Various experimental methods have indicated that Ancp might fullfill its transport function in a dimeric state. However the determination of the structure of bovine Ancp reveals a monomer in the cristal, calling the data relating to its oligomerization into question. In order to artificially retain the hypothetical dimer during crystallization we are using a covalent tandem dinner of yeast Ancp. We have developed a purification for this dinner to enable its crystallization and resolution of its structure. This structural data on this artificial dimeric protein will answer questions about the oligomerization of Ancp.

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Informations

  • Détails : 1 vol.(212 p.)
  • Annexes : Bibliogr. 182 réf. Annexes

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  • Bibliothèque : Université de Bordeaux. Direction de la Documentation. Bibliothèque des Sciences du Vivant et de la Santé.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : CMTB 2006-1380
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