La Cysteine-string protein : étude de ses interactions protéiques dans la sécrétion d'insuline

par Frédéric Boal

Thèse de doctorat en Sciences du vivant, géosciences, sciences de l'environnement. Sciences des aliments et nutrition

Sous la direction de Jochen Lang.

Soutenue en 2006

à Bordeaux 1 .


  • Résumé

    Les cellules β-pancréatiques sécrètent l'insuline par exocytose et ceci nécessite une co-chaperonne, la Csp (Cysteine-string protein) localisée sur les granules sécrétoires. Cette proteine contient un domaine J, homologue à la co-chaperonne bactérienne DnaJ, un domaine charnière, un domaine central riche en cystéines et souvent palmitoylé, et un domaine C-terminal très variable entre les espèces. Pour mieux comprendre le rôle de laCsp dans le contrôle de la sécrétion d'insuline, nous avons recherché à caractériser ses partenaires protéiques. Nous avons mis en évidence ses interactions avec le complexe chaperon Hsc70/SCT, le senseur calcique synaptotagmine 9 ainsi que avec les proteines SNARE VAMP et SNAP25 et défini les domaines impliqués. En utilisant une nouvelle isofrme de la Csp nous avons pu également mettre en évidence le rôle potentiel de lapalmitoylation dans son adressage sous-cellulaire. L'ensemble de ce travail améliorer laconnaissance globale du rôle de la CCsp dans la sécrétion d'insulaine et permet de proposer un modèle de sa fonction.

  • Titre traduit

    Cysteine-string protein : protein-protein interactions involved in insulin secretion


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Informations

  • Détails : 1 vol. (261 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 243-261

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  • Bibliothèque : Université de Bordeaux. Direction de la Documentation. Bibliothèque Sciences et Techniques.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : FTA 3179
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