Relation protéolyse calcium-dépendante/caveolae au cours de la différenciation de la cellule musculaire

par Sébastien Goudenège

Thèse de doctorat en Sciences du vivant, géosciences, sciences de l'environnement. Sciences des aliments et nutrition

Sous la direction de Patrick Cottin et de Sylvie Poussard.

Soutenue en 2006

à Bordeaux 1 .


  • Résumé

    Les calpaïnes sont des cystéines protéases calcium-dépendantes exprimées dans toutes les cellules de mammifères. Elles composent une large famille d'isoformes ubiquitaires ou tissus spécifiques. Les deux protéases ubiquitaires les plus étudiées sont les m- et m-calpaïnes. Nos résultats montrent que seule la m-calpaïne co-localise dans les caveolae de myoblastes. Ces invaginations vésiculaires de la membrane plasmique sont essentielles dans la fusion des myoblastes et la différenciation. En outre, nous montrons avec certitude, en utilisant un ionophore à calcium et un inhibiteur spécifique des calpaïnes, que la m-calpaïne diminue les taux de PKC alpha et MARCKS. L'utilisation de m-calpaïne purifiée engendre l'apparition du fragment catalytique PKM, sans aucun effet sur la MARCKS. L'addition de PMA, un activateur de PKC, induit la translocation de la PKCα vers les caveolae et la réduction simultanée de MARCKS au niveau des caveolae. Ce phénomène n'est pas observé quand un inhibiteur de PKC est ajouté préalablement. Nous concluons que la présence de m-calpaïne induit la translocation de la MARCKS vers le cytosol par l'intermédiaire de la PKCα. Ces événements semblent essentiels pour la fusion des myoblastes et la différenciation. En utilisant une approche protéomique couplée à un traitement antisens dirigé contre la m-calpaïne, nous démontrons que cette protéase serait impliquée dans différents réseaux de régulation caveolae-dépendant comme l'apoptose, le stress, la régulation de l'EGF et le transport vésiculaire.

  • Titre traduit

    Calcium-dependent proteolysis/caveolae relationship during muscle celle differentiation


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Informations

  • Détails : 1 vol. (146 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 126-144.

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  • Bibliothèque : Université de Bordeaux. Direction de la Documentation. Bibliothèque Sciences et Techniques.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : FTA 3171
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