EP1 et PME1 : deux protéines pariétales à motif RGD, quels rôles chez le lin ?

par Emilie Carpentier

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et moléculaire

Sous la direction de Pierre Alain Balangé.

Soutenue en 2005

à Rouen .


  • Résumé

    Chez les animaux, l'adhérence cellulaire dépend d'interactions intégrines/protéines de matrice extracellulaire via un motif RGD. Chez les plantes, les mécanismes d'adhérence sont méconnus, bien que certaines protéines possèdent le motif RGD. Nous avons caractérisé 2 protéines pariétales de lin possédant ce motif. La première, une pectine méthylestérase (PME), catalyse la dé-méthylation des pectines. PME1 est maturée au cours de sa sécrétion et une fois mise en place dans la paroi de cals la surexprimant. Son pro-peptide n'a pas d'impact sur sa localisation. La seconde, EP1, glycoprotéine homologue aux Extracellular Protein, présente des similarités avec les lectines à mannose dans sa région N-terminale. In vitro, EP1 recombinante permet l'adhérence de cellules animales sans qu'elles forment de pseudopodes. De plus, la régulation positive de son expression par l'acide salicylique implique cette protéine dans la réponse aux pathogènes.


  • Résumé

    In animals, cellular adhesion was widely studied, particularly interactions between integrins and extracellular matrix proteins, via the RGD motif. In plants, mechanisms involved in adhesion are still unknown, although some proteins contain a RGD motif. We characterized 2 flax cell wall proteins with this motif. The first one, a pectin methylesterase (PME) catalyzes the pectin de-methylation. PME1 is matured during its secretion and after its deposition in wall of callus overexpressing this protein. Its pro-peptide has no impact on its cell wall localization. The second one EP1, glycoprotein homologous to the Extracellular Protein shares, in N-terminal region, similarities with mannose lectins. In vitro, recombinant EP1 allows cells to adhere but not to spread like they do with adhesion proteins as fibronectin. Finally, the positive regulation of its expression by salicylic acid suggests that this protein is involved in the pathogen response.

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Informations

  • Détails : 178p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.237réf.

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  • Cote : 05/ROUE/S025
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