Cisaillements, création d'interfaces et traitements thermiques : effet sur la dénaturation des protéines du blanc d'œuf et leurs propriétés fonctionnelles

par Valérie Lechevalier

Thèse de doctorat en Physicochimie et qualité des Bioproduits

Sous la direction de Françoise Nau.

Soutenue en 2005

à Rennes, ENSA .


  • Résumé

    Les ovoproduits sont utilisés comme ingrédients dans de nombreux secteurs agroalimentaires pour leur techno-fonctionnalité unique. Les industriels de la filière ovoproduits doivent fournir un produit alliant fonctionnalité et sécurité sanitaire. Les traitements de stabilisation appliqués au blanc d'œuf permettent une bonne maîtrise de l'hygiène mais entraînent aussi une altération des propriétés fonctionnelles. L'objectif de cette étude est donc d'identifier les e��tapes des procédés industriels les plus dénaturantes pour la fonctionnalité du blanc d'œuf et d'élucider les mécanismes moléculaires responsables de ces dénaturations. La première partie de cette étude est consacrée à la cartographie des lignes industrielles de transformation du blanc d'œuf. Les effets de chaque étape sur les propriétés fonctionnelles du produit et la conformation de ses protéines sont analysés. Outre l'effet connu des traitements thermiques, les interfaces avec l'air et les cisaillements s'avèrent aussi responsables de pertes de fonctionnalité. Par ailleurs, ces modifications ont pu être corrélées avec des changements de conformation de protéines. La seconde partie de cette étude est consacrée à l'effet de l'interface air-eau sur la structure de 3 protéines majeures du blanc d'œuf : ovalbumine, ovotransferrine et lysozyme. Seules en solution, l'ovalbumine se dénature et s'agrège à l'interface, l'ovotransferrine subit d'importants changements de structure tertiaire et secondaire, alors que le lysozyme ne subit aucune modification irréversible de sa structure. En mélange ternaire, ces protéines forment des agrégats covalents. Enfin, la troisième partie de ce travail constitue une première approche de l'effet des cisaillements sur la fonctionnalité et la structure des protéines de blanc d'œuf. Des interactions importantes avec les traitements thermiques, les variations de pH ou de force ionique ont été démontrées.


  • Résumé

    Egg products are used as ingredients in many food industries for their unique fonctional properties. Egg product manufacturers have to provide safe and functional products. Stabilization treatments of egg white ensure a good control of hygiene but are responsible for damage caused to functional properties. The aim of this study is to identify the most damaging indusrial processing steps on egg white functional properties and to clarify the modlecular mechanisms responsible for these denaturations. The first part of this study was devoted to the mapping of the industrial lines of egg white processing. The effects of eachstep on functional properties and protein structure were analysed. In addition to the already known effects of thermal treatments, air-water interfaces and shear rates also caused losses of functionality. These changes were correlated with protein structure modifications. The second part of this study was devoted to the improvement of the understanding of the effects of air-water interface on the structure of three major egg white proteins, ovalbumin, ovotransferrin and lysozyme. In a single protein system, ovalbuin unfolded and aggregated at the interface, ovotransferrin lost most of its tertiary and secondary structure whereas lysozyme did not undergo any non-reversible changes. In tertiary mixture, these proteins formed covalently bound aggregates. Lastly, the third part of this study was devoted to a first step in the understanding of shear rate effects on egg white functionality and protein structure. Predominant interactions with heat treatment, pH or ionic strength variations were demonstrated.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 295 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 249-270

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : AGROCAMPUS OUEST. Bibliothèque Générale de Rennes.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : B 157 bis
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.